CPM (gen)

CPM
Estructuras disponibles
AP	Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Lista de códigos de identificación del PDB
	1UWY
Identificadores
Alias	CPM , carboxipeptidasa M
Identificaciones externas	OMIM : 114860; MGI : 1917824; HomoloGene : 35367; Tarjetas genéticas : CPM; OMA :CPM - ortólogos
Ubicación genética ( humana )
Cristo.	Cromosoma 12 (humano)
Fin	68.971.570 pb
Ubicación del gen ( ratón )
Cristo.	Cromosoma 10 (ratón)
Fin	117.523.257 pb
Patrón de expresión del ARN
	Top expresado en
	lóbulo inferior del pulmón; ; tejido adiposo subcutáneo; ; Pulmón derecho; ; pleura visceral; ; mucosa del colon sigmoide; ; recto; ; grasa abdominal; ; placenta; ; lóbulo superior del pulmón; ; cuerpo calloso;
	Top expresado en
	lóbulo pulmonar izquierdo; ; vesícula seminal; ; subsegmento lumbar de la médula espinal; ; membrana vestibular del conducto coclear; ; lóbulo pulmonar derecho; ; sistema olfativo; ; epitelio olfatorio; ; piel del oído externo; ; mano; ; labio;
	Más datos de expresión de referencia
	Más datos de expresión de referencia
Ontología genética
Función molecular	actividad carboxipeptidasa; actividad de peptidasa; unión de iones de zinc; actividad hidrolasa; actividad de metalopeptidasa; unión de iones metálicos; actividad de metalocarboxipeptidasa; Actividad de la carboxipeptidasa de tipo serina;
Componente celular	componente anclado de la membrana; superficie celular; membrana plasmática; exosoma extracelular; membrana; región extracelular; espacio extracelular;
Proceso biológico	procesamiento de proteínas; morfogénesis de la estructura anatómica; proteólisis; proceso metabólico de los péptidos; Lipidización de proteínas C-terminales;
	Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
	1368
	70574
	ENSG00000135678
	ENSMUSG00000020183
	P14384
	Q80V42
	NM_001005502 ; NM_001874 ; NM_198320
	Número de modelo 027468
	NP_001005502 ; NP_001865 ; NP_938079
	NP_081744
	Wikidatos
Ver/Editar humano	Ver/Editar ratón

Gen codificador de proteínas en humanos

La carboxipeptidasa M es una enzima que en los humanos está codificada por el gen CPM . ^[5]^[6]

Función

La proteína codificada por este gen es una carboxipeptidasa arginina/lisina unida a la membrana . Su expresión está asociada con la diferenciación de monocitos a macrófagos . Esta proteína codificada contiene regiones hidrofóbicas en los extremos amino y carboxilo y tiene 6 sitios potenciales de glicosilación ligados a asparagina . Los residuos del sitio activo de las carboxipeptidasas A y B se conservan en esta proteína. Se han descrito tres variantes de transcripción empalmadas alternativamente que codifican la misma proteína para este gen. ^[6]

Referencias

^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000135678 – Ensembl , mayo de 2017
^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000020183 – Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ Kas K, Schoenmakers EF, Van de Ven WJ (noviembre de 1995). "Ubicación física en el mapa del gen de la carboxipeptidasa M humana (CPM) distal a D12S375 y proximal a D12S8 en el cromosoma 12q15". Genomics . 30 (2): 403–5. PMID 8586455.
^ ab "Gen Entrez: CPM carboxipeptidasa M".

Enlaces externos

Página de detalles del gen CPM y ubicación del genoma CPM humano en el navegador de genoma de la UCSC .

Lectura adicional

Fujiwara H, Imai K, Inoue T, Maeda M, Fujii S (febrero de 1999). "Peptidasas de superficie celular unidas a membrana en órganos reproductivos". Endocrine Journal . 46 (1): 11–25. doi : 10.1507/endocrj.46.11 . PMID 10426564.
Rehli M, Krause SW, Andreesen R (2000). "La ectopeptidasa unida a la membrana CPM como marcador de la maduración de los macrófagos in vitro e in vivo". Peptidasas celulares en las funciones y enfermedades inmunitarias 2 . Avances en medicina y biología experimental. Vol. 477. págs. 205–16. doi :10.1007/0-306-46826-3_23. ISBN 0-306-46383-0. Número de identificación personal 10849748.
Nagae A, Deddish PA, Becker RP, Anderson CH, Abe M, Tan F, Skidgel RA, Erdös EG (diciembre de 1992). "Carboxipeptidasa M en el cerebro y los nervios periféricos". Journal of Neurochemistry . 59 (6): 2201–12. doi :10.1111/j.1471-4159.1992.tb10112.x. PMID 1431901. S2CID 19152354.
Tan F, Chan SJ, Steiner DF, Schilling JW, Skidgel RA (agosto de 1989). "Clonación molecular y secuenciación del ADNc para la carboxipeptidasa M unida a la membrana humana. Comparación con las carboxipeptidasas A, B, H y N". The Journal of Biological Chemistry . 264 (22): 13165–70. doi : 10.1016/S0021-9258(18)51610-0 . PMID 2753907.
Skidgel RA, Davis RM, Tan F (febrero de 1989). "Carboxipeptidasa humana M. Purificación y caracterización de una carboxipeptidasa unida a la membrana que escinde hormonas peptídicas". The Journal of Biological Chemistry . 264 (4): 2236–41. doi : 10.1016/S0021-9258(18)94167-0 . PMID 2914904.
McGwire GB, Skidgel RA (julio de 1995). "Conversión extracelular del factor de crecimiento epidérmico (EGF) en des-Arg53-EGF por la carboxipeptidasa M". The Journal of Biological Chemistry . 270 (29): 17154–8. doi : 10.1074/jbc.270.29.17154 . PMID 7615511.
de Saint-Vis B, Cupillard L, Pandrau-Garcia D, Ho S, Renard N, Grouard G, Duvert V, Thomas X, Galizzi JP, Banchereau J (agosto de 1995). "La distribución de la carboxipeptidasa M en células linfoides y mieloides es paralela a la de otras proteasas dependientes del cinc CD10 y CD13". Blood . 86 (3): 1098–105. doi : 10.1182/blood.V86.3.1098.1098 . PMID 7620164.
Rehli M, Krause SW, Kreutz M, Andreesen R (junio de 1995). "La carboxipeptidasa M es idéntica al antígeno MAX.1 y su expresión está asociada con la diferenciación de monocitos a macrófagos". The Journal of Biological Chemistry . 270 (26): 15644–9. doi : 10.1074/jbc.270.26.15644 . PMID 7797563.
Nagae A, Abe M, Becker RP, Deddish PA, Skidgel RA, Erdös EG (agosto de 1993). "Alta concentración de carboxipeptidasa M en los pulmones: presencia de la enzima en células alveolares de tipo I". American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology . 9 (2): 221–9. doi :10.1165/ajrcmb/9.2.221. PMID 8338689.
Michel B, Igić R, Leray V, Deddish PA, Erdös EG (abril de 1996). "Eliminación de Arg141 de la cadena alfa de la hemoglobina humana por las carboxipeptidasas N y M". Circulation Research . 78 (4): 635–42. doi :10.1161/01.res.78.4.635. PMID 8635221.
Skidgel RA, McGwire GB, Li XY (mayo de 1996). "Anclaje de membrana y liberación de carboxipeptidasa M: implicaciones para la hidrólisis extracelular de hormonas peptídicas". Inmunofarmacología . 32 (1–3): 48–52. doi :10.1016/0162-3109(96)00008-2. PMID 8796265.
Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (septiembre de 1996). "Normalización y sustracción: dos enfoques para facilitar el descubrimiento de genes". Genome Research . 6 (9): 791–806. doi : 10.1101/gr.6.9.791 . PMID 8889548.
Yoshioka S, Fujiwara H, Yamada S, Nakayama T, Higuchi T, Inoue T, Mori T, Maeda M (julio de 1998). "La carboxipeptidasa-M unida a la membrana se expresa en los folículos ováricos humanos y los cuerpos lúteos del ciclo menstrual y el embarazo temprano". Reproducción Humana Molecular . 4 (7): 709–17. doi : 10.1093/molehr/4.7.709 . PMID 9701794.
Li XY, Skidgel RA (abril de 1999). "La liberación de la carboxipeptidasa M anclada a la glicosilfosfatidilinositol por la fosfolipasa C específica de la fosfatidilinositol regula positivamente la síntesis enzimática". Biochemical and Biophysical Research Communications . 258 (1): 204–10. doi :10.1006/bbrc.1999.0619. PMID 10222261.
Bektas A, Hughes JN, Warram JH, Krolewski AS, Doria A (enero de 2001). "Locus de diabetes tipo 2 en 12q15. Mapeo adicional y detección de mutaciones de dos genes candidatos". Diabetes . 50 (1): 204–8. doi : 10.2337/diabetes.50.1.204 . PMID 11147789.
Suzuki Y, Taira H, Tsunoda T, Mizushima-Sugano J, Sese J, Hata H, Ota T, Isogai T, Tanaka T, Morishita S, Okubo K, Sakaki Y, Nakamura Y, Suyama A, Sugano S (mayo de 2001) . "Diversa iniciación transcripcional revelada mediante un mapeo fino y a gran escala de los sitios de inicio del ARNm". Informes EMBO . 2 (5): 388–93. doi : 10.1093/embo-reports/kve085. PMC 1083880 . PMID 11375929.
Lendeckel U, Arndt M, Wrenger S, Nepple K, Huth C, Ansorge S, Klein HU, Goette A (junio de 2001). "Expresión y actividad de las ectopeptidasas en las aurículas humanas fibriladas". Journal of Molecular and Cellular Cardiology . 33 (6): 1273–81. doi :10.1006/jmcc.2001.1389. PMID 11444929.

Este artículo sobre un gen del cromosoma 12 humano es un esbozo . Puedes ayudar a Wikipedia expandiéndolo.

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000135678 – Ensembl , mayo de 2017

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000020183 – Ensembl , mayo de 2017

[3] "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

[4] "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

[pmid8586455-5] Kas K, Schoenmakers EF, Van de Ven WJ (noviembre de 1995). "Ubicación física en el mapa del gen de la carboxipeptidasa M humana (CPM) distal a D12S375 y proximal a D12S8 en el cromosoma 12q15". Genomics . 30 (2): 403–5. PMID 8586455.

[entrez-6] "Gen Entrez: CPM carboxipeptidasa M".