Endopeptidasa Clp
| Endopeptidasa Clp | |||||||||
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 Homólogo 14mero de la proteasa Clp dependiente de ATP (fragmento), Streptococcus pneumoniae | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| N.º CE | 3.4.21.92 | ||||||||
| N.º CAS | 110910-59-3 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | Vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrada de BRENDA | ||||||||
| Expasí | Vista de NiceZyme | ||||||||
| BARRIL | Entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCiclo | vía metabólica | ||||||||
| PRIAMO | perfil | ||||||||
| Estructuras del PDB | RCSB AP APBE APSUMA | ||||||||
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Endopeptidasa Clp ( EC 3.4.21.92, endopeptidasa Ti , proteasa caseinolítica , proteasa Ti , proteasa Clp dependiente de ATP , ClpP , proteasa Clp ). [1] [2] [3] [4] Esta enzima cataliza la siguiente reacción química
- Hidrólisis de proteínas a pequeños péptidos en presencia de ATP y Mg 2+ .
Esta enzima bacteriana contiene subunidades de dos tipos, ClpP , con actividad peptidasa , y la proteína ClpA, con actividad ATPasa AAA+ . ClpP y ClpA no están relacionadas evolutivamente.
Un complejo de proteasa Clp completamente ensamblado tiene una estructura en forma de barril en la que dos anillos heptaméricos apilados de subunidades proteolíticas (ClpP o ClpQ) están intercalados entre dos anillos o cubiertos por un anillo de subunidades chaperónicas activas por ATPasa hexaméricas (ClpA, ClpC, ClpE, ClpX , ClpY u otras). [5]
ClpXP se encuentra en casi todas las bacterias, mientras que ClpA se encuentra en las bacterias Gram-negativas, ClpC en las bacterias Gram-positivas y cianobacterias. ClpAP, ClpXP y ClpYQ coexisten en E. coli , mientras que solo el complejo ClpXP está presente en humanos como enzimas mitocondriales. [5] ClpYQ es otro nombre para el complejo HslVU , un complejo de proteína de choque térmico que se cree que se parece al ancestro hipotético del proteasoma . [6]
ATPasa
| ClpA/B | |||||||||
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | ClpA/B | ||||||||
| Pfam | PF02861 | ||||||||
| Interprofesional | IPR001270 | ||||||||
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| ClpX | |
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| Identificadores | |
| Símbolo | ClpX |
| Interprofesional | IPR004487 |
La familia Hsp100 de proteínas eucariotas de choque térmico es homóloga a las subunidades chaperonas activas por ATPasa que se encuentran en el complejo Clp; por ello, a todo el grupo se lo suele denominar familia HSP100/Clp . La familia suele dividirse en dos partes: una es la familia ClpA/B con dos dominios ATPasa y la otra es ClpX y sus amigos con un solo dominio de este tipo. [7] Las ClpA a E se colocan en el primer grupo junto con Hsp78/104, y ClpX y HSIU se colocan en el segundo grupo. [8]
Muchas de las proteínas no están asociadas con una proteasa y tienen funciones distintas a la proteólisis. ClpB ( CLPB humana "Hsp78", Hsp104 de levadura ) descompone agregados de proteínas insolubles junto con DnaK/ Hsp70 . Se cree que funcionan haciendo pasar las proteínas cliente a través de un pequeño poro de 20 Å (2 nm ), lo que le da a cada proteína cliente una segunda oportunidad de plegarse. [8] [9] [10] Un miembro de la familia ClpA/B denominado ClpV se utiliza en el T6SS bacteriano . [11]
Véase también
Referencias
- ^ Gottesman S, Clark WP, Maurizi MR (mayo de 1990). "La proteasa Clp dependiente de ATP de Escherichia coli. Secuencia de clpA e identificación de un sustrato específico de Clp". The Journal of Biological Chemistry . 265 (14): 7886–93. PMID 2186030.
- ^ Maurizi MR, Clark WP, Katayama Y, Rudikoff S, Pumphrey J, Bowers B, Gottesman S (julio de 1990). "Secuencia y estructura de Clp P, el componente proteolítico de la proteasa Clp dependiente de ATP de Escherichia coli". The Journal of Biological Chemistry . 265 (21): 12536–45. PMID 2197275.
- ^ Maurizi MR, Thompson MW, Singh SK, Kim SH (1994). Endopeptidasa Clp: proteasa Clp dependiente de ATP de Escherichia coli . Métodos en enzimología. Vol. 244. págs. 314–31. doi :10.1016/0076-6879(94)44025-5. PMID 7845217.
- ^ Kessel M, Maurizi MR, Kim B, Kocsis E, Trus BL, Singh SK, Steven AC (julio de 1995). "Homología en la organización estructural entre la proteasa ClpAP de E. coli y el proteosoma 26 S eucariota". Journal of Molecular Biology . 250 (5): 587–94. doi :10.1006/jmbi.1995.0400. PMID 7623377.
- ^ ab Hamon MP, Bulteau AL, Friguet B (septiembre de 2015). "Proteasas mitocondriales y control de calidad de proteínas en el envejecimiento y la longevidad". Ageing Research Reviews . 23 (Pt A): 56–66. doi :10.1016/j.arr.2014.12.010. PMID 25578288. S2CID 205667759.
- ^ Gille C, Goede A, Schlöetelburg C, Preissner R, Kloetzel PM, Göbel UB, Frömmel C (marzo de 2003). "Una visión integral de las secuencias proteasómicas: implicaciones para la evolución del proteosoma". Journal of Molecular Biology . 326 (5): 1437–48. doi :10.1016/s0022-2836(02)01470-5. PMID 12595256.
- ^ Schirmer EC, Glover JR, Singer MA, Lindquist S (agosto de 1996). "Proteínas HSP100/Clp: un mecanismo común explica diversas funciones". Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 21 (8): 289–96. doi :10.1016/S0968-0004(96)10038-4. PMID 8772382.
- ^ ab Doyle SM, Wickner S (enero de 2009). "Hsp104 y ClpB: máquinas de desagregación de proteínas". Tendencias en ciencias bioquímicas . 34 (1): 40–8. doi :10.1016/j.tibs.2008.09.010. PMID 19008106.
- ^ Horwich AL (noviembre de 2004). "Desagregación de proteínas chaperonadas: el anillo ClpB utiliza su canal central". Cell . 119 (5): 579–81. doi : 10.1016/j.cell.2004.11.018 . PMID 15550237.
- ^ Weibezahn J, Tessarz P, Schlieker C, Zahn R, Maglica Z, Lee S, et al. (noviembre de 2004). "La termotolerancia requiere el replegamiento de proteínas agregadas mediante la translocación del sustrato a través del poro central de ClpB". Cell . 119 (5): 653–65. doi : 10.1016/j.cell.2004.11.027 . PMID 15550247.
- ^ Schlieker C, Zentgraf H, Dersch P, Mogk A (noviembre de 2005). "ClpV, un miembro único de Hsp100/Clp de las proteobacterias patógenas". Química biológica . 386 (11): 1115–27. doi :10.1515/BC.2005.128. PMID 16307477. S2CID 34095247.
Enlaces externos
- Endopeptidasa+Clp en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
