CD31

Proteína de mamíferos encontrada en humanos
PECAM1
Estructuras disponibles
APBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
AliasPECAM1 , CD31, CD31/EndoCAM, GPIIA', PECA1, PECAM-1, endoCAM, molécula de adhesión de plaquetas y células endoteliales 1, PCAM-1
Identificaciones externasOMIM : 173445; MGI : 97537; HomoloGene : 47925; Tarjetas genéticas : PECAM1; OMA :PECAM1 - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre
Conjunto
Protección unificada
RefSeq (ARNm)

Número de modelo_000442

NM_001032378
NM_008816
NM_001305157
NM_001305158

RefSeq (proteína)

NP_000433

NP_001027550
NP_001292086
NP_001292087
NP_032842

Ubicación (UCSC)Crónicas 17:64.32 – 64.41 MbCrónica 11: 106,55 – 106,64 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
Wikidatos
Ver/Editar humanoVer/Editar ratón

La molécula de adhesión de células endoteliales plaquetarias (PECAM-1), también conocida como grupo de diferenciación 31 (CD31), es una proteína que en los humanos está codificada por el gen PECAM1 que se encuentra en el cromosoma 17q23.3 . [5] [6] [7] [8] PECAM-1 juega un papel clave en la eliminación de neutrófilos envejecidos del cuerpo.

Estructura

La PECAM-1 es una proteína altamente glicosilada con una masa de aproximadamente 130 kDa. [9] La estructura de esta proteína se determinó mediante clonación molecular en 1990, cuando se descubrió que la PECAM-1 tiene un dominio N-terminal con 574 aminoácidos, un dominio transmembrana con 19 aminoácidos y un dominio citoplasmático C-terminal con 118 aminoácidos. El dominio N-terminal consta de seis dominios extracelulares similares a Ig . [10]

Interacciones

PECAM-1 es una proteína de adhesión célula-célula [11] que interactúa con otras moléculas de PECAM-1 a través de interacciones homofílicas o con moléculas que no son PECAM-1 a través de interacciones heterofílicas [12] . Las interacciones homofílicas entre moléculas de PECAM-1 están mediadas por interacciones antiparalelas entre el dominio extracelular similar a Ig 1 y el dominio similar a Ig 2. Estas interacciones están reguladas por el nivel de expresión de PECAM-1. Las interacciones homofílicas ocurren solo cuando la expresión superficial de PECAM-1 es alta. De lo contrario, cuando la expresión es baja, ocurren interacciones heterofílicas [13] .

Distribución de tejidos

El CD31 se encuentra normalmente en células endoteliales, plaquetas, macrófagos y células de Kupffer, granulocitos, linfocitos (células T, células B y células NK), megacariocitos y osteoclastos.

Inmunohistoquímica

Micrografía de un angiosarcoma teñido con una inmunotinción CD31 (marrón oscuro).

En inmunohistoquímica , el CD31 se utiliza principalmente para demostrar la presencia de células endoteliales en cortes de tejido histológico. Esto puede ayudar a evaluar el grado de angiogénesis tumoral , que puede implicar un tumor de rápido crecimiento. Las células endoteliales malignas también suelen retener el antígeno, por lo que la inmunohistoquímica del CD31 también se puede utilizar para demostrar tanto angiomas como angiosarcomas . También se puede demostrar en linfomas linfocíticos y linfoblásticos pequeños , aunque hay marcadores más específicos disponibles para estas afecciones. [14]

Función

La PECAM-1 se encuentra en la superficie de las plaquetas , monocitos , neutrófilos y algunos tipos de células T , y constituye una gran parte de las uniones intercelulares de las células endoteliales . La proteína codificada es miembro de la superfamilia de las inmunoglobulinas y probablemente esté involucrada en la transmigración de leucocitos , la angiogénesis y la activación de las integrinas . [5] El CD31 en las células endoteliales se une al receptor CD38 en las células asesinas naturales para que esas células se adhieran al endotelio . [15] [16]

Papel en la señalización

La PECAM-1 desempeña un papel en la señalización celular . En el dominio citoplasmático de la PECAM-1 se encuentran residuos de serina y tirosina que son adecuados para la fosforilación . Después de que la tirosina se fosforila, la PECAM-1 recluta proteínas de señalización que contienen el dominio de homología Src 2 (SH2). Estas proteínas pueden entonces iniciar vías de señalización. De todas estas proteínas, la proteína que se ha informado más ampliamente como interactuante con el dominio citoplasmático de la PECAM-1 es la fosfatasa de tirosina proteica SHP-2 que contiene el dominio SH2 . [17] La ​​señalización a través de la PECAM-1 conduce a la activación de neutrófilos , monocitos y leucocitos . [18]

Transmigración de leucocitos

PECAM-1 está involucrado en la migración de monocitos y neutrófilos , [19] células asesinas naturales , [20] linfocitos T Vδ1+ γδ [21] y células progenitoras hematopoyéticas CD34+ [22] a través de las células endoteliales. Además, PECAM-1 está involucrado en la migración transendotelial de emigrantes tímicos recientes a los órganos linfoides secundarios. [23] El mecanismo de transmigración de leucocitos se puede explicar mediante la creación de una interacción homofílica. En esta interacción, los leucocitos migrantes expresan PECAM-1 en la superficie y luego reaccionan con PECAM-1 en la superficie de la célula endotelial. [24]

Angiogénesis

PECAM-1 también es importante para la angiogénesis porque permite la formación de nuevos vasos sanguíneos a través de la adhesión célula-célula. [25]

Papel del CD31 en las enfermedades

Cáncer

PECAM-1 se expresa en muchas líneas celulares de tumores sólidos , como hemangioma , angiosarcoma , sarcoma de Kaposi , carcinoma de mama , glioblastoma , carcinoma de colon , carcinoma de piel y otras líneas celulares tumorales. [26] En la superficie de estas células tumorales, PECAM-1 media la adhesión a las células endoteliales. [27] PECAM-1 modula el crecimiento tumoral mediante la formación de nuevos tubos de células endoteliales. En ratones, este proceso se puede inhibir utilizando un anticuerpo anti-PECAM-1 . [28]

Recientemente, se descubrió que los pacientes de edad avanzada con cáncer gástrico tienen una concentración elevada de PECAM-1 en el suero . Esto sugiere que el uso de un nivel sérico de PECAM-1 puede ser un buen marcador pronóstico. [29]

Aterosclerosis

La inhibición de PECAM-1 conduce a una reducción de las lesiones ateroscleróticas en ratones. [30] Esto significa que PECAM-1 está involucrado en la aterosclerosis . El mecanismo exacto de cómo PECAM-1 contribuye a la aterosclerosis no se conoce, pero existen algunas teorías. PECAM-1 puede actuar como una molécula mecanorresponsiva. O la patogénesis puede ser causada por la infiltración de leucocitos mediada por PECAM-1. Finalmente, los polimorfismos en el gen PECAM-1 pueden conducir a la progresión de la aterosclerosis. [31]

Coagulación intravascular diseminada

La trombosis microvascular extensa y el aumento de la permeabilidad microvascular son las principales características de la coagulación intravascular diseminada , una complicación fatal de la sepsis. Los pacientes con esta devastadora afección tienen altos niveles de PECAM-1 en el suero, lo que indica que PECAM-1 es un buen marcador diagnóstico. Además, PECAM-1 puede proteger contra el desarrollo de la coagulación intravascular diseminada al inhibir la piroptosis de los macrófagos . [32]

Neuroinflamación

La PECAM-1 contribuye a al menos dos de las enfermedades del sistema nervioso, la esclerosis múltiple y la isquemia cerebral . Los primeros signos de la esclerosis múltiple son defectos en la barrera hematoencefálica y la migración de leucocitos mediada por moléculas de adhesión como la PECAM-1. Además, los monocitos en pacientes con esclerosis múltiple expresan un alto nivel de PECAM-1. La isquemia cerebral es causada por la acumulación de leucocitos , que luego se infiltran en el parénquima cerebral y liberan compuestos tóxicos como radicales de oxígeno. Las interacciones entre leucocitos y endotelio están mediadas por la PECAM-1. Los altos niveles de PECAM-1 soluble pueden usarse para diagnosticar ambas enfermedades. Los niveles elevados de PECAM-1 indican daño en la barrera hematoencefálica en pacientes con esclerosis múltiple y los niveles altos de PECAM-1 pueden usarse como una predicción a corto plazo de un accidente cerebrovascular en pacientes con isquemia cerebral. [33]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000261371 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000020717 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ ab "Gen Entrez: molécula de adhesión plaquetaria/célula endotelial".
  6. ^ Newman PJ, Berndt MC, Gorski J, White GC, Lyman S, Paddock C, Muller WA (marzo de 1990). "Clonación de PECAM-1 (CD31) y relación con las moléculas de adhesión de la superfamilia de genes de inmunoglobulina". Science . 247 (4947): 1219–1222. Bibcode :1990Sci...247.1219N. doi :10.1126/science.1690453. PMID  1690453.
  7. ^ Gumina RJ, Kirschbaum NE, Rao PN, vanTuinen P, Newman PJ (junio de 1996). "El gen humano PECAM1 se asigna a 17q23". Genomics . 34 (2): 229–232. doi :10.1006/geno.1996.0272. PMID  8661055.
  8. ^ Xie Y, Muller WA (octubre de 1996). "Mapeo de hibridación in situ de fluorescencia de la molécula de adhesión de células endoteliales plaquetarias de ratón-1 (PECAM1) al cromosoma 6 de ratón, región F3-G1". Genómica . 37 (2): 226–228. doi :10.1006/geno.1996.0546. PMID  8921400.
  9. ^ Simmons DL, Walker C, Power C, Pigott R (junio de 1990). "Clonación molecular de CD31, una molécula de adhesión intercelular putativa estrechamente relacionada con el antígeno carcinoembrionario". The Journal of Experimental Medicine . 171 (6): 2147–2152. doi :10.1084/jem.171.6.2147. PMC 2187965 . PMID  2351935. 
  10. ^ Newman PJ, Berndt MC, Gorski J, White GC, Lyman S, Paddock C, Muller WA (marzo de 1990). "Clonación de PECAM-1 (CD31) y relación con las moléculas de adhesión de la superfamilia de genes de inmunoglobulina". Science . 247 (4947): 1219–1222. Bibcode :1990Sci...247.1219N. doi :10.1126/science.1690453. PMID  1690453.
  11. ^ Albelda SM, Muller WA, Buck CA, Newman PJ (septiembre de 1991). "Propiedades moleculares y celulares de PECAM-1 (endoCAM/CD31): una nueva molécula de adhesión célula-célula vascular". The Journal of Cell Biology . 114 (5): 1059–1068. doi :10.1083/jcb.114.5.1059. PMC 2289123 . PMID  1874786. 
  12. ^ DeLisser HM, Newman PJ, Albelda SM (octubre de 1994). "Aspectos moleculares y funcionales de PECAM-1/CD31". Inmunología hoy . 15 (10): 490–495. doi :10.1016/0167-5699(94)90195-3. PMID  7945775.
  13. ^ Sun J, Williams J, Yan HC, Amin KM, Albelda SM, DeLisser HM (agosto de 1996). "La adhesión homofílica de la molécula de adhesión de células endoteliales plaquetarias-1 (PECAM-1) está mediada por los dominios similares a inmunoglobulina 1 y 2 y depende del dominio citoplasmático y del nivel de expresión de la superficie". The Journal of Biological Chemistry . 271 (31): 18561–18570. doi : 10.1074/jbc.271.31.18561 . PMID  8702505.
  14. ^ Leong, Anthony SY, Cooper, Kumarason, Leong, F Joel WM (2003). Manual de citología diagnóstica (2.ª edición). Greenwich Medical Media, Ltd., pág. 103. ISBN 978-1-84110-100-2.
  15. ^ Zambello R, Barilà G, Manni S, Piazza F, Semenzato G (marzo de 2020). "Células NK y CD38: Implicación para la (inmuno)terapia en discrasias de células plasmáticas". Cells . 9 (3): 768. doi : 10.3390/cells9030768 . PMC 7140687 . PMID  32245149. 
  16. ^ Glaría E, Valledor AF (enero de 2020). "Roles of CD38 in the Immune Response to Infection". Cells . 9 (1): 228. doi : 10.3390/cells9010228 . PMC 7017097 . PMID  31963337. 
  17. ^ Newman PJ, Newman DK (junio de 2003). "Vías de transducción de señales mediadas por PECAM-1: nuevos roles para una vieja molécula en la biología de plaquetas y células vasculares". Arteriosclerosis, trombosis y biología vascular . 23 (6): 953–964. doi : 10.1161/01.ATV.0000071347.69358.D9 . PMID  12689916.
  18. ^ Elias CG, Spellberg JP, Karan-Tamir B, Lin CH, Wang YJ, McKenna PJ, et al. (junio de 1998). "La ligadura de CD31/PECAM-1 modula la función de los linfocitos, monocitos y neutrófilos". Revista Europea de Inmunología . 28 (6): 1948–1958. doi : 10.1002/(SICI)1521-4141(199806)28:06<1948::AID-IMMU1948>3.0.CO;2-C . PMID  9645377. S2CID  32378668.
  19. ^ Muller WA, Weigl SA, Deng X, Phillips DM (agosto de 1993). "PECAM-1 es necesaria para la migración transendotelial de leucocitos". The Journal of Experimental Medicine . 178 (2): 449–460. doi :10.1084/jem.178.2.449. PMC 2191108 . PMID  8340753. 
  20. ^ Berman ME, Xie Y, Muller WA (febrero de 1996). "Funciones de la molécula de adhesión plaquetaria/célula endotelial-1 (PECAM-1, CD31) en la migración transendotelial de células asesinas naturales y la activación de la integrina beta 2". Journal of Immunology . 156 (4): 1515–1524. doi :10.4049/jimmunol.156.4.1515. PMID  8568255. S2CID  1741600.
  21. ^ Poggi A, Zocchi MR, Carosio R, Ferrero E, Angelini DF, Galgani S, et al. (junio de 2002). "Vías migratorias transendoteliales de los linfocitos T V delta 1+TCR gamma delta+ y V delta 2+TCR gamma delta+ de donantes sanos y pacientes con esclerosis múltiple: participación de la fosfatidilinositol 3 quinasa y la quinasa II dependiente de la calmodulina de calcio". Journal of Immunology . 168 (12): 6071–6077. doi : 10.4049/jimmunol.168.12.6071 . PMID  12055216. S2CID  82477153.
  22. ^ Voermans C, Rood PM, Hordijk PL, Gerritsen WR, van der Schoot CE (2000). "Moléculas de adhesión implicadas en la migración transendotelial de células progenitoras hematopoyéticas humanas". Células madre . 18 (6): 435–443. doi : 10.1634/stemcells.18-6-435 . PMID  11072032. S2CID  37713443.
  23. ^ Kimmig S, Przybylski GK, Schmidt CA, Laurisch K, Möwes B, Radbruch A, Thiel A (marzo de 2002). "Dos subconjuntos de células T auxiliares ingenuas con un contenido distinto de círculos de escisión del receptor de células T en sangre periférica humana adulta". The Journal of Experimental Medicine . 195 (6): 789–794. doi :10.1084/jem.20011756. PMC 2193736 . PMID  11901204. 
  24. ^ Mamdouh Z, Chen X, Pierini LM, Maxfield FR, Muller WA (febrero de 2003). "Reciclaje dirigido de PECAM desde compartimentos conectados a la superficie endotelial durante la diapédesis". Nature . 421 (6924): 748–753. Bibcode :2003Natur.421..748M. doi :10.1038/nature01300. PMID  12610627. S2CID  26318819.
  25. ^ DeLisser HM, Christofidou-Solomidou M, Strieter RM, Burdick MD, Robinson CS, Wexler RS, et al. (septiembre de 1997). "Participación de PECAM-1/CD31 endotelial en la angiogénesis". The American Journal of Pathology . 151 (3): 671–677. PMC 1857836 . PMID  9284815. 
  26. ^ Bergom C, Gao C, Newman PJ (octubre de 2005). "Mecanismos de citoprotección mediada por PECAM-1 e implicaciones para la supervivencia de células cancerosas". Leucemia y linfoma . 46 (10): 1409–1421. doi :10.1080/10428190500126091. PMID  16194886. S2CID  25682089.
  27. ^ Tang DG, Chen YQ, Newman PJ, Shi L, Gao X, Diglio CA, Honn KV (octubre de 1993). "Identificación de PECAM-1 en células tumorales sólidas y su posible participación en la adhesión de células tumorales al endotelio". The Journal of Biological Chemistry . 268 (30): 22883–22894. doi : 10.1016/S0021-9258(18)41609-2 . PMID  8226797.
  28. ^ Zhou Z, Christofidou-Solomidou M, Garlanda C, DeLisser HM (1999). "El anticuerpo contra el PECAM-1 murino inhibe la angiogénesis tumoral en ratones". Angiogénesis . 3 (2): 181–188. doi :10.1023/a:1009092107382. PMID  14517436. S2CID  33204411.
  29. ^ Li Y, Guo XB, Wei YH, Kang XL (enero de 2021). "El CXCL13 sérico y el PECAM-1 se pueden utilizar como marcadores diagnósticos y pronósticos en pacientes ancianos con cáncer gástrico". Oncología clínica y traslacional . 23 (1): 130–138. doi :10.1007/s12094-020-02403-w. PMID  32500259. S2CID  219313556.
  30. ^ Stevens HY, Melchior B, Bell KS, Yun S, Yeh JC, Frangos JA (septiembre de 2008). "PECAM-1 es un mediador crítico de la aterosclerosis". Modelos y mecanismos de la enfermedad . 1 (2–3): 175–81, discusión 179. doi :10.1242/dmm.000547. PMC 2562188 . PMID  19048083. 
  31. ^ Woodfin A, Voisin MB, Nourshargh S (diciembre de 2007). "PECAM-1: una molécula multifuncional en la inflamación y la biología vascular". Arteriosclerosis, trombosis y biología vascular . 27 (12): 2514–2523. doi : 10.1161/ATVBAHA.107.151456 . PMID:  17872453.
  32. ^ Luo L, Xu M, Liao D, Deng J, Mei H, Hu Y (agosto de 2020). "PECAM-1 protege contra la CID al reducir las respuestas inflamatorias mediante la inhibición de la piroptosis de los macrófagos y la restauración de la integridad de la barrera vascular". Investigación traslacional . 222 : 1–16. doi :10.1016/j.trsl.2020.04.005. PMID  32417429. S2CID  218678428.
  33. ^ Kalinowska A, Losy J (diciembre de 2006). "PECAM-1, un factor clave en la neuroinflamación". Revista Europea de Neurología . 13 (12): 1284–1290. doi :10.1111/j.1468-1331.2006.01640.x. PMID  17116209. S2CID  22437957.

Lectura adicional

  • Jackson DE (abril de 2003). "La historia en desarrollo de PECAM-1". FEBS Letters . 540 (1–3): 7–14. doi :10.1016/S0014-5793(03)00224-2. PMID  12681475. S2CID  21470915.
  • Newman PJ, Newman DK (junio de 2003). "Vías de transducción de señales mediadas por PECAM-1: nuevos papeles para una vieja molécula en la biología de plaquetas y células vasculares". Arteriosclerosis, trombosis y biología vascular . 23 (6): 953–964. doi : 10.1161/01.ATV.0000071347.69358.D9 . PMID  12689916.
  • Ilan N, Madri JA (octubre de 2003). "PECAM-1: viejo amigo, nuevos socios". Current Opinion in Cell Biology . 15 (5): 515–524. doi :10.1016/S0955-0674(03)00100-5. PMID  14519385.
  • Wong MX, Jackson DE (2004). "Regulación de la activación de células B por PECAM-1: implicaciones para el desarrollo de trastornos autoinmunes". Current Pharmaceutical Design . 10 (2): 155–161. doi :10.2174/1381612043453504. PMID  14754395.
  • Kalinowska A, Losy J (diciembre de 2006). "PECAM-1, un factor clave en la neuroinflamación". Revista Europea de Neurología . 13 (12): 1284–1290. doi :10.1111/j.1468-1331.2006.01640.x. PMID  17116209. S2CID  22437957.
  • Stockinger H, Gadd SJ, Eher R, Majdic O, Schreiber W, Kasinrerk W, et al. (diciembre de 1990). "Caracterización molecular y análisis funcional de la proteína de superficie leucocitaria CD31". Journal of Immunology . 145 (11): 3889–3897. doi : 10.4049/jimmunol.145.11.3889 . PMID  1700999. S2CID  27015871.
  • Albelda SM, Muller WA, Buck CA, Newman PJ (septiembre de 1991). "Propiedades moleculares y celulares de PECAM-1 (endoCAM/CD31): una nueva molécula de adhesión entre células vasculares". The Journal of Cell Biology . 114 (5): 1059–1068. doi :10.1083/jcb.114.5.1059. PMC  2289123 . PMID  1874786.
  • Simmons DL, Walker C, Power C, Pigott R (junio de 1990). "Clonación molecular de CD31, una molécula de adhesión intercelular putativa estrechamente relacionada con el antígeno carcinoembrionario". The Journal of Experimental Medicine . 171 (6): 2147–2152. doi :10.1084/jem.171.6.2147. PMC  2187965 . PMID  2351935.
  • Kirschbaum NE, Gumina RJ, Newman PJ (diciembre de 1994). "La organización del gen de la molécula de adhesión plaquetaria/célula endotelial humana-1 muestra isoformas empalmadas alternativamente y un dominio citoplasmático funcionalmente complejo". Blood . 84 (12): 4028–4037. doi : 10.1182/blood.V84.12.4028.bloodjournal84124028 . PMID  7994021.
  • Tang DG, Chen YQ, Newman PJ, Shi L, Gao X, Diglio CA, Honn KV (octubre de 1993). "Identificación de PECAM-1 en células tumorales sólidas y su posible participación en la adhesión de células tumorales al endotelio". The Journal of Biological Chemistry . 268 (30): 22883–22894. doi : 10.1016/S0021-9258(18)41609-2 . PMID  8226797.
  • Behar E, Chao NJ, Hiraki DD, Krishnaswamy S, Brown BW, Zehnder JL, Grumet FC (febrero de 1996). "Polimorfismo de la molécula de adhesión CD31 y su papel en la enfermedad de injerto contra huésped aguda". The New England Journal of Medicine . 334 (5): 286–291. doi : 10.1056/NEJM199602013340502 . PMID  8532023.
  • Lu TT, Yan LG, Madri JA (octubre de 1996). "La interacción de integrinas media la desfosforilación de tirosina en la molécula 1 de adhesión plaquetaria-celular endotelial". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 93 (21): 11808–11813. Bibcode :1996PNAS...9311808L. doi : 10.1073/pnas.93.21.11808 . PMC  38140 . PMID  8876219.
  • Almendro N, Bellón T, Rius C, Lastres P, Langa C, Corbí A, Bernabéu C (diciembre de 1996). "Clonación del promotor de la molécula-1 de adhesión celular endotelial plaquetaria humana y su expresión específica de tejido. Caracterización estructural y funcional". Journal of Immunology . 157 (12): 5411–5421. doi : 10.4049/jimmunol.157.12.5411 . PMID  8955189. S2CID  6694530.
  • Jackson DE, Ward CM, Wang R, Newman PJ (marzo de 1997). "La proteína tirosina fosfatasa SHP-2 se une a la molécula de adhesión plaquetaria/célula endotelial-1 (PECAM-1) y forma un complejo de señalización distinto durante la agregación plaquetaria. Evidencia de un vínculo mecanicista entre la PECAM-1 y la señalización celular mediada por integrinas". The Journal of Biological Chemistry . 272 ​​(11): 6986–6993. doi : 10.1074/jbc.272.11.6986 . PMID  9054388.
  • Famiglietti J, Sun J, DeLisser HM, Albelda SM (septiembre de 1997). "El residuo de tirosina en el exón 14 del dominio citoplasmático de la molécula de adhesión de células endoteliales plaquetarias-1 (PECAM-1/CD31) regula la especificidad de unión del ligando". The Journal of Cell Biology . 138 (6): 1425–1435. doi :10.1083/jcb.138.6.1425. PMC  2132561 . PMID  9298995.
  • Deaglio S, Morra M, Mallone R, Ausiello CM, Prager E, Garbarino G, et al. (enero de 1998). "La CD38 humana (ADP-ribosil ciclasa) es un contrarreceptor de CD31, un miembro de la superfamilia Ig". Journal of Immunology . 160 (1): 395–402. doi : 10.4049/jimmunol.160.1.395 . PMID  9551996. S2CID  15132619.
  • Coukos G, Makrigiannakis A, Amin K, Albelda SM, Coutifaris C (abril de 1998). "La molécula de adhesión plaquetaria-célula endotelial-1 se expresa en una subpoblación de trofoblastos humanos: un posible mecanismo para la interacción trofoblasto-endotelial durante la placentación hemocorial". Reproducción Humana Molecular . 4 (4): 357–367. doi : 10.1093/molehr/4.4.357 . PMID  9620836.
  • Cao MY, Huber M, Beauchemin N, Famiglietti J, Albelda SM, Veillette A (junio de 1998). "Regulación de la fosforilación de tirosina PECAM-1 de ratón por las familias Src y Csk de proteína-tirosina quinasas". The Journal of Biological Chemistry . 273 (25): 15765–15772. doi : 10.1074/jbc.273.25.15765 . PMID  9624175.
  • Ma L, Mauro C, Cornish GH, Chai JG, Coe D, Fu H, et al. (noviembre de 2010). "La molécula CD31 similar al gen Ig desempeña un papel no redundante en la regulación de la inmunidad y la tolerancia de las células T". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 107 (45): 19461–19466. Bibcode :2010PNAS..10719461M. doi : 10.1073/pnas.1011748107 . PMC  2984185 . PMID  20978210.
  • Cuadro de antígenos CD humanos (eBioscience)
  • Cuadro de antígenos CD de ratón (eBioscience)
  • Página de detalles del gen PECAM1 y ubicación del genoma humano en el navegador de genoma de la UCSC .
  • Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P16284 (Molécula de adhesión de células endoteliales plaquetarias) en el PDBe-KB .
Obtenido de "https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=CD31&oldid=1251265368"