Hidrolasa de bleomicina

BLMH
Estructuras disponibles
AP	Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Lista de códigos de identificación del PDB
	1CB5, 2CB5
Identificadores
Alias	BLMH , BH, BMH, bleomicina hidrolasa
Identificaciones externas	OMIM : 602403; MGI : 1345186; HomoloGene : 330; Tarjetas genéticas : BLMH; OMA :BLMH - ortólogos
Ubicación genética ( humana )
Cristo.	Cromosoma 17 (humano)
Fin	30.292.056 pb
Ubicación del gen ( ratón )
Cristo.	Cromosoma 11 (ratón)
Fin	76.878.205 pb
Patrón de expresión del ARN
	Top expresado en
	piel del brazo; ; piel de la pierna; ; piel del abdomen; ; piel del muslo; ; epitelio del colon; ; cuerpo del páncreas; ; Aorta torácica descendente; ; mucosa del esófago; ; célula estromal del endometrio; ; cuerpo del útero;
	Top expresado en
	fosa; ; cóndilo; ; veta primitiva; ; folículo piloso; ; corpúsculo renal; ; arteria carótida interna; ; esófago; ; conducto deferente; ; arteria carótida externa; ; piel del abdomen;
	Más datos de expresión de referencia
	Más datos de expresión de referencia
Ontología genética
Función molecular	actividad de peptidasa; actividad hidrolasa; actividad carboxipeptidasa; Actividad de la endopeptidasa de tipo cisteína; unión de proteínas; actividad de la peptidasa de tipo cisteína; actividad de aminopeptidasa; unión de proteínas idénticas;
Componente celular	exosoma extracelular; citosol; núcleo; citoplasma;
Proceso biológico	poliubiquitinación de proteínas; proteólisis; respuesta a una sustancia tóxica; proceso catabólico de la homocisteína;
	Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
	642
	104184
	ENSG00000108578
	ENSMUSG00000020840
	Q13867
	Q8R016
	Número de modelo_000386
	Número nuevo_178645
	NP_000377
	Número de serie 848760
	Wikidatos
Ver/Editar humano	Ver/Editar ratón

Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens

La bleomicina hidrolasa es una enzima que en los humanos está codificada por el gen BLMH . ^[5]^[6]^[7]

La bleomicina hidrolasa (BMH) es una cisteína peptidasa citoplasmática que se ha conservado en gran medida a lo largo de la evolución. Su función biológica es la hidrólisis de la homocisteína tiolactona, un electrófilo reactivo . ^[8] Otra de sus actividades es la inactivación metabólica del glicopéptido bleomicina (BLM), un componente esencial de los regímenes de quimioterapia combinada para el cáncer. La proteína contiene los residuos característicos del sitio activo de la superfamilia de la cisteína proteasa papaína. ^[7]

Interacciones

Se ha demostrado que BLMH interactúa con RPL29 , ^[9] RPL11 , ^[9] UBE2I ^[10] y la proteína precursora amiloide . ^[11]

Referencias

^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000108578 – Ensembl , mayo de 2017
^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000020840 – Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ Ferrando AA, Pendas AM, Llano E, Velasco G, Lidereau R, Lopez-Otin C (enero de 1998). "Caracterización genética, análisis de promotores y localización cromosómica de la hidrolasa de bleomicina humana". J Biol Chem . 272 (52): 33298–304. doi : 10.1074/jbc.272.52.33298 . PMID 9407121.
^ Montoya SE, Ferrell RE, Lazo JS (octubre de 1997). "Estructura genómica y mapeo genético de la cisteína proteasa neutra humana bleomicina hidrolasa". Cancer Res . 57 (19): 4191–5. PMID 9331073.
^ ab "Entrez Gene: BLMH bleomicina hidrolasa".
^ Jarosław Zimny, Marta Sikora, Andrzej Guranowski, Hieronim Jakubowski (2006). "Mecanismos de protección contra la toxicidad de la homocisteína". La Revista de Química Biológica . 281 (32): 22485–22492. doi : 10.1074/jbc.M603656200 . PMID 16769724.
^ ab Koldamova RP, Lefterov IM, DiSabella MT, Almonte C, Watkins SC, Lazo JS (junio de 1999). "La hidrolasa de bleomicina humana se une a las proteínas ribosomales". Bioquímica . 38 (22). ESTADOS UNIDOS: 7111–7. doi :10.1021/bi990135l. ISSN 0006-2960. PMID 10353821.
^ Koldamova RP, Lefterov IM, DiSabella MT, Lazo JS (diciembre de 1998). "Una cisteína proteasa conservada evolutivamente, la bleomicina hidrolasa humana, se une al homólogo humano de la enzima 9 conjugadora de ubiquitina". Mol. Pharmacol . 54 (6). ESTADOS UNIDOS: 954–61. doi :10.1124/mol.54.6.954. ISSN 0026-895X. PMID 9855622. S2CID 2272861.
^ Lefterov IM, Koldamova RP, Lazo JS (septiembre de 2000). "La hidrolasa de bleomicina humana regula la secreción de la proteína precursora amiloide". FASEB J . 14 (12). ESTADOS UNIDOS: 1837–47. doi : 10.1096/fj.99-0938com . ISSN 0892-6638. PMID 10973933. S2CID 44302063.

Enlaces externos

Página de detalles del gen BLMH y ubicación del genoma humano en el navegador de genoma UCSC .
Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : Q13867 (Bleomycin hydrolase) en el PDBe-KB .

Lectura adicional

Maruyama K, Sugano S (1994). "Oligo-capping: un método simple para reemplazar la estructura de capuchón de los ARNm eucariotas con oligorribonucleótidos". Gene . 138 (1–2): 171–4. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
Ferrando AA, Velasco G, Campo E, Lopez-Otin C (1996). "Clonación y análisis de expresión de la bleomicina hidrolasa humana, una cisteína proteasa implicada en la resistencia a la quimioterapia". Cancer Res . 56 (8): 1746–50. PMID 8620487.
Brömme D, Rossi AB, Smeekens SP, et al. (1996). "Bloomicina hidrolasa humana: clonación molecular, secuenciación, expresión funcional y caracterización enzimática". Bioquímica . 35 (21): 6706–14. doi :10.1021/bi960092y. PMID 8639621.
Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, et al. (1997). "Construcción y caracterización de una biblioteca de ADNc enriquecida en longitud completa y enriquecida en el extremo 5'". Gene . 200 (1–2): 149–56. doi :10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID 9373149.
Koldamova RP, Lefterov IM, Gadjeva VG, Lazo JS (1998). "Dominios funcionales y de unión esenciales de la hidrolasa de bleomicina humana". Bioquímica . 37 (8): 2282–90. doi :10.1021/bi9722204. PMID 9485374.
Montoya SE, Aston CE, DeKosky ST, et al. (1998). "La bleomicina hidrolasa se asocia con el riesgo de enfermedad de Alzheimer esporádica". Nat. Genet . 18 (3): 211–2. doi :10.1038/ng0398-211. PMID 9500538. S2CID 2940414.
Zheng W, Johnston SA, Joshua-Tor L (1998). "El sitio activo inusual de la hidrolasa Gal6/bleomicina puede actuar como carboxipeptidasa, aminopeptidasa y ligasa de péptidos". Cell . 93 (1): 103–9. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81150-2 . PMID 9546396.
Koldamova RP, Lefterov IM, DiSabella MT, Lazo JS (1999). "Una cisteína proteasa conservada evolutivamente, la bleomicina hidrolasa humana, se une al homólogo humano de la enzima 9 conjugadora de ubiquitina". Mol. Pharmacol . 54 (6): 954–61. doi :10.1124/mol.54.6.954. PMID 9855622. S2CID 2272861.
Takeda A, Nonaka M, Ishikawa A, Higuchi D (1999). "Localización inmunohistoquímica de la cisteína proteasa neutra bleomicina hidrolasa en la piel humana". Arch. Dermatol. Res . 291 (4): 238–40. doi :10.1007/s004030050400. PMID 10335922. S2CID 10799259.
Koldamova RP, Lefterov IM, DiSabella MT, et al. (1999). "La hidrolasa de bleomicina humana se une a las proteínas ribosómicas". Bioquímica . 38 (22): 7111–7. doi :10.1021/bi990135l. PMID 10353821.
O'Farrell PA, Gonzalez F, Zheng W, et al. (1999). "Estructura cristalina de la hidrolasa de bleomicina humana, una cisteína proteasa autocompartimentalizada". Structure . 7 (6): 619–27. doi : 10.1016/S0969-2126(99)80083-5 . PMID 10404591.
Malherbe P, Faull RL, Richards JG (2000). "Distribución regional y celular del ARNm de la bleomicina hidrolasa en el cerebro humano: comparación entre cerebros con enfermedad de Alzheimer y cerebros de control". Neurosci. Lett . 281 (1): 37–40. doi :10.1016/S0304-3940(00)00802-8. PMID 10686410. S2CID 41562274.
Lefterov IM, Koldamova RP, Lazo JS (2000). "La bleomicina hidrolasa humana regula la secreción de la proteína precursora amiloide". FASEB J . 14 (12): 1837–47. doi : 10.1096/fj.99-0938com . PMID 10973933. S2CID 44302063.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). "Generación y análisis inicial de más de 15.000 secuencias completas de ADNc humano y de ratón". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 99 (26): 16899–903. Bibcode :2002PNAS...9916899M. doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932.
Nivet-Antoine V, Coulhon MP, Le Denmat C, et al. (2003). "[Apolipoproteína E y bleomicina hidrolasa. Polimorfismos: asociación con enfermedades neurodegenerativas]". Ann. Biol. Clin. (París) . 61 (1): 61–7. PMID 12604387.
Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). "El estado, la calidad y la expansión del proyecto de ADNc de longitud completa del NIH: la Colección de Genes de Mamíferos (MGC)". Genome Res . 14 (10B): 2121–7. doi :10.1101/gr.2596504. PMC 528928 . PMID 15489334.
Rual JF, Venkatesan K, Hao T, et al. (2005). "Hacia un mapa a escala del proteoma de la red de interacción proteína-proteína humana". Nature . 437 (7062): 1173–8. Bibcode :2005Natur.437.1173R. doi :10.1038/nature04209. PMID 16189514. S2CID 4427026.

Este artículo sobre un gen del cromosoma humano 17 es un esbozo . Puedes ayudar a Wikipedia expandiéndolo.

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000108578 – Ensembl , mayo de 2017

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000020840 – Ensembl , mayo de 2017

[3] "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

[4] "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

[pmid9407121-5] Ferrando AA, Pendas AM, Llano E, Velasco G, Lidereau R, Lopez-Otin C (enero de 1998). "Caracterización genética, análisis de promotores y localización cromosómica de la hidrolasa de bleomicina humana". J Biol Chem . 272 (52): 33298–304. doi : 10.1074/jbc.272.52.33298 . PMID 9407121.

[pmid9331073-6] Montoya SE, Ferrell RE, Lazo JS (octubre de 1997). "Estructura genómica y mapeo genético de la cisteína proteasa neutra humana bleomicina hidrolasa". Cancer Res . 57 (19): 4191–5. PMID 9331073.

[entrez-7] "Entrez Gene: BLMH bleomicina hidrolasa".

[8] Jarosław Zimny, Marta Sikora, Andrzej Guranowski, Hieronim Jakubowski (2006). "Mecanismos de protección contra la toxicidad de la homocisteína". La Revista de Química Biológica . 281 (32): 22485–22492. doi : 10.1074/jbc.M603656200 . PMID 16769724.

[pmid10353821-9] Koldamova RP, Lefterov IM, DiSabella MT, Almonte C, Watkins SC, Lazo JS (junio de 1999). "La hidrolasa de bleomicina humana se une a las proteínas ribosomales". Bioquímica . 38 (22). ESTADOS UNIDOS: 7111–7. doi :10.1021/bi990135l. ISSN 0006-2960. PMID 10353821.

[pmid9855622-10] Koldamova RP, Lefterov IM, DiSabella MT, Lazo JS (diciembre de 1998). "Una cisteína proteasa conservada evolutivamente, la bleomicina hidrolasa humana, se une al homólogo humano de la enzima 9 conjugadora de ubiquitina". Mol. Pharmacol . 54 (6). ESTADOS UNIDOS: 954–61. doi :10.1124/mol.54.6.954. ISSN 0026-895X. PMID 9855622. S2CID 2272861.

[pmid10973933-11] Lefterov IM, Koldamova RP, Lazo JS (septiembre de 2000). "La hidrolasa de bleomicina humana regula la secreción de la proteína precursora amiloide". FASEB J . 14 (12). ESTADOS UNIDOS: 1837–47. doi : 10.1096/fj.99-0938com . ISSN 0892-6638. PMID 10973933. S2CID 44302063.