ATP6V1G2

ATP6V1G2
Identificadores
AliasATP6V1G2 , ATP6G, ATP6G2, NG38, VMA10, ATPasa H+ que transporta la subunidad G2 de V1
Identificaciones externasOMIM : 606853; MGI : 1913487; HomoloGene : 41518; Tarjetas genéticas : ATP6V1G2; OMA :ATP6V1G2 - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre

534

66237

Conjunto

ENSMUSG00000024403

Protección unificada

O95670

Q9WTT4

RefSeq (ARNm)

NM_138282
NM_001204078
NM_130463

Número de serie 023179 Número de
serie 001347351

RefSeq (proteína)

NP_001191007
NP_569730
NP_612139

NP_001334280
NP_075668

Ubicación (UCSC)Crónicas 6:31.54 – 31.55 MbCrónicas 17: 35.45 – 35.46 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
Wikidatos
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La subunidad G 2 de la ATPasa de protones tipo V es una enzima que en los humanos está codificada por el gen ATP6V1G2 . [5] [6]

V-ATPasa

Este gen codifica un componente de la ATPasa vacuolar (V-ATPasa), una enzima multisubunidad que media la acidificación de los compartimentos intracelulares de las células eucariotas . La acidificación dependiente de la V-ATPasa es necesaria para procesos intracelulares como la clasificación de proteínas , la activación del zimógeno , la endocitosis mediada por receptores y la generación del gradiente de protones de las vesículas sinápticas . La V-ATPasa se compone de un dominio V1 citosólico y un dominio V0 transmembrana. El dominio V1 consta de tres subunidades A y tres subunidades B, dos subunidades G más las subunidades C, D, E, F y H. El dominio V1 contiene el sitio catalítico del ATP . El dominio V0 consta de cinco subunidades diferentes: a, c, c', c doble prima y d.

Las isoformas adicionales de muchas de las proteínas de las subunidades V1 y V0 están codificadas por múltiples genes o por variantes de transcripción empalmadas alternativamente. Esta proteína codificada es una de las tres proteínas de la subunidad G del dominio V1. Este gen tenía símbolos genéticos previos de ATP6G y ATP6G2. Se han descrito variantes de transcripción empalmadas alternativamente que codifican diferentes isoformas. [6]

Distribución subcelular y tisular

ATP6V1G2 es una subunidad de una proteína que se ha identificado en las membranas celulares, incluidas las membranas intracelulares, como las membranas de los lisosomas, las vacuolas y las vesículas dentro de la célula. [7]

La ATP6V1G2 se encuentra principalmente en el cerebro y una cantidad menor en las glándulas suprarrenales. [8] La enzima está codificada por 4 exones. [8] La enzima cumple tres funciones principales dentro de la célula. En primer lugar, esta enzima hidroliza el ATP. [8] Esto significa que el ATP se descompone con agua en ADP y un ion de hidrógeno. [9] Este ion de hidrógeno sirve como energía para impulsar otros procesos. [9] La ATP6V1G2 también permite que otras proteínas se unan dentro de la célula. [8] La ATP6V1G2 también permite que la ATPasa funcione al llevar iones de hidrógeno a la célula. [8]

Estructura

ATP6V1G2 está compuesto de 118 aminoácidos. [10] ATP6V1G2 puede hacer que el pH de ciertas áreas sea más bajo. [11]

Función

Las capacidades bioquímicas de ATP6V1G2 están implicadas en otros dos procesos. [8] El primero incluye el manejo de la autofagia dentro de la célula. [8] El segundo es la disminución del pH de las vesículas en la sinapsis. [8]

ATP6V1G2 es la parte específica de la enzima que hidroliza el ATP como proteína periférica. [12]

Hay aproximadamente 45.000 proteínas ATP6V1G2 en la membrana, con "150 bombas de protones por" micrómetro cuadrado. [13]

ATP6V1G2 es una subunidad de una proteína. [13] Se encuentra en las células eucariotas. [13] Bombea protones. [13] Generalmente se encuentra en las membranas plasmáticas internas. [13] La porción V1 de la proteína "es una ATPasa" y está fuera de la membrana plasmática. [13] El ATP es necesario para que los hidrógenos entren en la vesícula. [13] La parte V0 de la proteína está en la membrana plasmática y la "subunidad a" se utiliza para determinar la isoforma de la proteína. [13] Se encuentran diferentes isoformas en diferentes tejidos de los mamíferos. [13] La liberación de V1 de V0 después de que los protones hayan entrado en la vesícula y los neurotransmisores, permite que el dominio V0 viaje con la vesícula para unirse a otro dominio V0 y transferir los neurotransmisores. [13]

Hay una cantidad determinada de subunidades G2 y G1 de la proteína. [14]

ATP6V1G2 tiene funciones importantes en relación con la función de las señales nerviosas. [13] La acidificación del interior de las vesículas por ATP6V1G2 crea una diferencia de pH que es necesaria para que los neurotransmisores entren en la vesícula. [13] De esta manera, ATP6V1G2 permite la preparación de neurotransmisores en la vesícula nerviosa. [13]

La disminución del pH por ATP6V1G2 en la vesícula es importante en la función de la unión de la vesícula a la proteína SNARE y la endocitosis. [13]

La activación de un nervio provoca un pH más bajo en las vesículas y un pH más alto en la célula. [13]

Los antiportadores de calcio e hidrógeno son necesarios para que ATP6V1G2 acidifique el interior de la vesícula. [13] El calcio es necesario para salir de la célula con el fin de aumentar la cantidad de hidrógenos. [13] ATP6V1G2 reduce la concentración de protones en la célula mediante la unión de la vesícula a la membrana plasmática y la reducción de la concentración de protones. [13]

La ATP6V1G2 funciona para preparar la vesícula para que los neurotransmisores ingresen a la vesícula, la unión de la vesícula a la membrana plasmática y la endocitosis de la vesícula. [13]

La vATPasa ayuda en el proceso de introducción de neurotransmisores en la vesícula y en la unión de la vesícula a la sinapsis. [14] La parte ATP6V1G2 de la vATPasa ofrece capacidad catalítica. [14] La ATP6V1G2 es necesaria para la función, sin embargo, no se observaron anomalías en su ausencia en el experimento de desactivación del gen en ratones. [14] La ATP6V1G1 aumentó cuando ATP6V1G2 no estaba presente. [14] No hubo más ARNm con la ausencia de ATP6V1G2. [14] Se produjo más ATP6V1G1 sin un aumento de la transcripción. [14]

ATP6V1G2 completa procesos involucrados en el movimiento de sustancias dentro de la célula, así como de las membranas y la digestión de los alimentos. [14]

El funcionamiento de la vATPasa es necesario para la vida. [14] Los procesos de la vATPasa permiten que las células inmunes eliminen microorganismos, mediante el macrófago. [14] La vATPasa también permite que las células T y los antígenos funcionen. [14] La vATPasa también participa en la acidificación del área extracelular de los "osteoclastos que reabsorben los huesos" y las "células epiteliales del riñón". [14]

El ATP6V1G2 es la parte de la proteína que conecta los componentes V1 y V0 de la proteína. [14] El ATP6V1G2 es necesario para el "acoplamiento energético" entre V1 y V0, lo que permite que V1 y V0 se adhieran o desacoplen. [14] El componente G de la vATPasa pesa 13 kDa. [14] El ATP6V1G2 se encuentra en el cerebro. [14] El experimento de crear un gen ATP6V1G2 no funcional en ratones no creó efectos para la descendencia. [14] El ATP6V1G2 está involucrado en la hidrólisis del ATP. [14] El ATP6V1G2 no pudo sustituir la disminución de Vma10, mientras que el ATP6V1G1 sí. [14]

Importancia clínica

La disfunción de ATP6V1G2 conduce a diversos trastornos. [12] Estos pueden incluir el "síndrome de Noonan 9", la "acidosis tubular renal distal" y el "síndrome de Noonan 3". [12]

ATP6V1G2 puede estar involucrado en enfermedades autoinmunes. [15] Los macrófagos activados crearon más ATP6V1G2. [15] El gen ATP6V1G2 se encuentra en un grupo de 122 kb en el "locus TNF". [15] El aumento de ATP6V1G2 fue independiente del TNF. [15] El ARNm determina la cantidad de ATP6V1G2 que se produce debido a un macrófago activado. [15] ATP6V1G2 puede ser el resultado de la respuesta inflamatoria. [15] ATP6V1G2 está involucrado en la "clasificación y degradación de proteínas", "la generación de gránulos secretores y endocitosis, y se sabe que es importante para la diferenciación y función de las células inflamatorias e inmunes". [15] Factores como el aumento de sal pueden aumentar la vATPasa. [15] Los neutrófilos, la "desgranulación" y la "fagocitosis" de la proteína quinasa C aumentan la vATPasa. [15] La actividad de vATPasa crea una respuesta inmune contra patógenos mediante la activación de macrófagos. [15] Las células dendríticas requieren vATPasa para madurar. [15]

Referencias

  1. ^ abc ENSG00000234920, ENSG00000206445, ENSG00000230900, ENSG00000213760, ENSG00000234668, ENSG00000226850 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000227587, ENSG00000234920, ENSG00000206445, ENSG00000230900, ENSG00000213760, ENSG00000234668, ENSG00000226850 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000024403 – Ensembl , mayo de 2017
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  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Neville MJ, Campbell RD (abril de 1999). "Un nuevo miembro de la superfamilia Ig y una subunidad G de la V-ATPasa se encuentran entre los productos previstos de genes nuevos cercanos al locus TNF en el MHC humano". Journal of Immunology . 162 (8): 4745–4754. doi : 10.4049/jimmunol.162.8.4745 . PMID  10202016.
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Lectura adicional

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