Arqueo
Estructura en la superficie celular de muchas arqueas, que permite la movilidad natatoria.

El arquelo ( pl.: archaella ; antiguamente flagelo arqueológico ) es una estructura única en la superficie celular de muchas arqueas que permite la motilidad de natación . El arquelo consiste en un filamento helicoidal rígido que está unido a la membrana celular por un motor molecular . Este motor molecular, compuesto por proteínas citosólicas, de membrana y pseudoperiplásmicas, es responsable del ensamblaje del filamento y, una vez ensamblado, de su rotación. La rotación del filamento propulsa a las células arqueales en un medio líquido, de manera similar a la hélice de un barco. El análogo bacteriano del arquelo es el flagelo , que también es responsable de su motilidad de natación y también puede compararse con un sacacorchos giratorio. Aunque el movimiento de las arqueas y los flagelos a veces se describe como "similar a un látigo", esto es incorrecto, ya que solo los cilios de los eucariotas se mueven de esta manera. De hecho, incluso "flagelo" (palabra derivada del latín que significa "látigo") es un nombre inapropiado, ya que los flagelos bacterianos también funcionan como estructuras similares a hélices.

Los primeros estudios sobre los "flagelos de las arqueas" identificaron varias diferencias entre las arqueas y los flagelos, aunque esas diferencias fueron descartadas como una posible adaptación de las arqueas a los ambientes ecológicos extremos en los que se sabía que habitaban las arqueas en ese momento. Cuando se secuenciaron los primeros genomas de los organismos arqueales , se hizo evidente que las arqueas no codifican ninguna de las proteínas que forman parte del flagelo, estableciendo así que el sistema de motilidad de las arqueas es fundamentalmente diferente al de las bacterias. Para resaltar la diferencia entre estos dos orgánulos, en 2012 se propuso el nombre de arqueo a raíz de estudios que demostraron que era evolutiva y estructuralmente diferente de los flagelos bacterianos y los cilios eucariotas. [1]

Las arqueas están relacionadas evolutiva y estructuralmente con los sistemas de filamentos de tipo IV (TFF). [2] La familia TFF parece haberse originado en el último ancestro común universal, desde donde se diversificó en arqueas, pili de tipo IV, sistemas de secreción de tipo II y pili de Tad. [3]

Historia

Las primeras observaciones de lo que ahora se conoce como archaellum tuvieron lugar posiblemente hace más de 100 años, incluso antes de la identificación de las arqueas. Las arqueas fueron identificadas inicialmente en 1977 por Carl Woese y George E. Fox , [4] y los tres dominios de la vida ( Eucarya , Archaea y Bacteria ) se propusieron 10 años después. [5] También durante la década de 1970 se sugirió por primera vez que las proteínas que componen el filamento de archaellum son distintas de las que se ensamblan en el filamento de flagelos, aunque todavía faltaban datos convincentes. En la década siguiente, se hizo evidente que todas las arqueas estudiadas hasta entonces poseían algunas características "extrañas", como la fuerte presencia de glicosilación en las arqueilinas (es decir, los monómeros que forman el filamento de las arqueas), un descubrimiento al que ayudó la clonación de las primeras arqueilinas. La "rareza" de las arqueilinas se confirmó a finales de los años 1990, cuando se publicaron las primeras secuencias del genoma de especies arqueales, a saber, las de Methanocaldococcus jannaschii en 1996, Archaeoglobus fulgidus en 1997 y Pyrococcus horikoshii en 1998. [6] [7] [8] Aunque se identificaron genes de arqueilinas en todos estos tres genomas, no fue posible identificar ningún gen homólogo de los implicados en la flagelación. Además de la evidencia de que el archaellum no está relacionado con el flagelo, también fue durante esta época que las similitudes entre archaella y pili tipo IV (T4P) se hicieron más claras. [9] Una de las evidencias más claras en ese momento fue la observación de que las arqueelinas se sintetizan en el citoplasma como preproteínas, con un péptido señal que necesita ser escindido antes de su inserción, presumiblemente en la base del filamento arquelar en crecimiento. Las flagelinas, por otro lado, no se sintetizan como preproteínas. Más bien, estas proteínas se sintetizan en un estado maduro, y viajan al lumen del filamento flagelar (que por lo tanto es hueco) y se ensamblan en su punta. [10] Fue sobre la base de las similitudes entre archaella y pili tipo IV que en 1996 se publicó la primera propuesta de cómo se ensamblan las archaellas. [11] La siguiente década vio avances significativos en la comprensión de las archaellas. Se identificó la enzima responsable de la escisión del péptido señal, y también se identificaron los otros genes que se pensaba que formaban parte del operón archaella (ahora grupo arl ). [9] [12] Curiosamente, también fue durante este período que la arqueaella del euryarchaeon Halobacterium salinarumSe ha demostrado que la T4P funciona gracias a la hidrólisis de ATP. [13] Aunque las similitudes entre T4P y las arqueas sugerían que la hidrólisis de ATP podría impulsar este orgánulo, este descubrimiento identificó otra diferencia importante entre las arqueas y los flagelos, ya que estos últimos funcionan gracias a una bomba de cationes. [14] En esta época también se iniciaron algunas de las investigaciones iniciales sobre la quimiotaxis en las arqueas, aunque los análisis iniciales de los genomas de las arqueas ya habían sugerido que estos organismos poseen un sistema de quimiotaxis similar al de las bacterias. Curiosamente, a pesar de tener motores diferentes, las arqueas y las bacterias tienen maquinarias quimiotácticas notablemente similares. [15]

Durante la década de 2010, los estudios sobre los productos génicos del operón arl permitieron establecer la función de muchas de las proteínas "accesorias" del archaellum, es decir, las proteínas que componen el motor de este orgánulo. Durante este tiempo fue posible definir un conjunto mínimo de componentes necesarios para un archaellum maduro y funcional: la archaelina (ya sea un solo tipo o varios), la prepilina peptidasa que escinde el péptido señal de la pre-archaelina, y las proteínas ArlC/D/E/F/G/H/I/J. En el filo Crenarchaetoa no se encuentran los genes para las proteínas ArlC/D/E; en cambio, los miembros arquealados de este filo codifican para ArlX, que se cree que tiene una función similar a ArlC/D/E. [16] Basándose en toda la evidencia que se había acumulado sobre la naturaleza única de las arqueas, en 2012 Ken Jarrell y Sonja-Verena Albers propusieron que este orgánulo no debería llamarse "flagelos arqueales", sino "archaella". [1] A pesar de algunas críticas iniciales, [17] [18] el nombre ahora es ampliamente aceptado en la comunidad científica y, a fecha de 6 de junio de 2021, una búsqueda en PubMed de los términos "archaella" o "archaellum" arroja más resultados en los últimos años que los términos "flagelos arqueales" o "flagelo arqueal".

La investigación sobre la arquea continúa, tanto en lo que se refiere a la biología básica de este orgánulo, como a sus funciones ecológicas e incluso a sus posibles aplicaciones biotecnológicas. Algunas de las preguntas que quedan abiertas son cómo se regula la expresión del operón arl , cómo es el complejo motor de la arquea y cuál es el papel de algunos de los componentes accesorios de la arquea. [9]

Estructura

Micrografías electrónicas de Sulfolobus acidocaldarius MW001 durante el crecimiento normal. Indicación de arqueas (flechas negras) y pili (flechas blancas). Tinción negativa con acetato de uranilo.

Componentes

Modelo de 2015 del arquelo crenarqueal. [16]

La mayoría de las proteínas que componen el archaellum están codificadas dentro de un locus genético. Este locus genético contiene de 7 a 13 genes que codifican proteínas involucradas en el ensamblaje o función del archaellum. [19] El locus genético contiene genes que codifican arqueelinas ( arlA y arlB ) - los componentes estructurales del filamento - y componentes motores ( arlI , arlJ , arlH ). El locus además codifica otras proteínas accesorias ( arlG , arlF , arlC , arlD , arlE y arl X ). ArlX solo se encuentra en Crenarchaeota y ArlCDE (que puede existir como proteínas individuales o como proteínas de fusión) en Euryarchaeotes. Se cree que ArlX y ArlCDE tienen funciones similares, y también se cree que una proteína desconocida cumple la misma función en Thaumarchaeota.

El operón archaellum solía ser conocido históricamente como fla (de "flagellum"), pero para evitar confusiones con el flagelo bacteriano y para ser coherente con la nomenclatura restante (archaellum, archaellins), se ha propuesto recientemente cambiarle el nombre a arl ( genes relacionados con archae l lin). [12] En consecuencia, el nombre de los genes también es diferente ( p . ej., flaJ ahora es arlJ ). Por lo tanto, en la literatura especializada se pueden encontrar ambas nomenclaturas, siendo la nomenclatura arl cada vez más utilizada desde 2018.

El análisis genético en diferentes arqueas reveló que cada uno de estos componentes es esencial para el ensamblaje del archaellum. [20] [21] [22] [23] [24] La peptidasa de prepilina (llamada PibD en crenarchaeota y ArlK (anteriormente FlaK) en euryarchaeota) es esencial para la maduración de las arqueilinas y generalmente está codificada en otra parte del cromosoma. [25]

Se ha realizado la caracterización funcional de ArlI, un miembro de la superfamilia de ATPasas del sistema de secreción Tipo II/IV [26] y PibD/ArlK. [25] [27] [28] ArlI forma un hexámero que hidroliza ATP y probablemente genera energía para ensamblar el archaellum y potenciar su rotación. [29] [30] PibD escinde el extremo N de las arqueelinas antes de que puedan ensamblarse. ArlH ( PDB : 2DR3 ) tiene un pliegue similar a RecA y dominios ATPasa inactivos. [31] [32] Esta proteína es un homólogo de KaiC, una proteína central para la regulación del ritmo circadiano en las cianobacterias. Sin embargo, no se cree que esta función se conserve; más bien, ArlH también exhibe autofosforilación que parece modular su interacción con la ATPasa ArlI. [33] A pesar de que la deleción de arlH da como resultado la pérdida de motilidad, lo que hace que esta proteína sea esencial para la arqueelación, su papel en el motor del arqueo sigue siendo desconocido. ArlI y ArlH interactúan y, posiblemente junto con la proteína de membrana predicha ArlJ, forman el complejo motor central. En Crenarchaeota, este complejo motor podría estar rodeado por un andamio formado por un anillo compuesto de ArlX. [34] En Euryarchaeotes, las tomografías crioelectrónicas sugieren que ArlCDE forma una estructura debajo del motor, posiblemente en el orden (de arriba a abajo) ArlJ-ArlI-ArlH-ArlCDE. [35] ArlF y ArlG posiblemente forman el estator de este complejo, proporcionando una superficie estática contra la cual el rotor puede moverse, y también anclando el motor a la envoltura celular, evitando así que la membrana se rompa debido a la rotación del arqueo. [36] [37] Se desconoce la estructura de ArlCDE, pero se ha demostrado que este complejo (o variaciones del mismo) vincula la maquinaria de quimiotaxis y el arquelo en Haloferax volcanii . [38]

Análogos funcionales

A pesar del número limitado de detalles actualmente disponibles sobre la estructura y el ensamblaje del archaellum, se ha vuelto cada vez más evidente a partir de múltiples estudios que las archaellas desempeñan papeles importantes en una variedad de procesos celulares en las arqueas. A pesar de las diferencias estructurales con el flagelo bacteriano, la función principal hasta ahora atribuida al archaellum es nadar en superficies líquidas [24] [39] [40] y semisólidas. [41] [42] El aumento de la información bioquímica y biofísica ha consolidado aún más las primeras observaciones de la natación mediada por archaellas en las arqueas. Al igual que el flagelo bacteriano, [43] [44] el archaellum también media la unión a la superficie y la comunicación célula-célula. [45] [46] Sin embargo, a diferencia del flagelo bacteriano, no se ha demostrado que el archaellum desempeñe un papel en la formación de biopelículas arqueales. [47] En las biopelículas arqueales, la única función propuesta hasta el momento es durante la fase de dispersión de la biopelícula, cuando las células arqueales escapan de la comunidad utilizando su arqueo para iniciar la siguiente ronda de formación de la biopelícula. Además, se ha descubierto que el arqueo puede tener un sitio de unión de metales. [48]

Referencias

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