Proteína quinasa, activada por AMP, alfa 1

PRKAA1
Estructuras disponibles
AP	Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Lista de códigos de identificación del PDB
	4 rojos, 4 rer, 4 rew, 5 ezv
Identificadores
Alias	PRKAA1 , AMPK, AMPKa1, proteína quinasa, activada por AMP, alfa 1, subunidad catalítica alfa 1 activada por AMP de la proteína quinasa
Identificaciones externas	OMIM : 602739; MGI : 2145955; HomoloGene : 49590; Tarjetas genéticas : PRKAA1; OMA :PRKAA1 - ortólogos
Número CE	2.7.11.26
Ubicación genética ( humana )
Cristo.	Cromosoma 5 (humano)
Fin	40.798.374 pb
Ubicación del gen ( ratón )
Cristo.	Cromosoma 15 (ratón)
Fin	5.211.380 pb
Patrón de expresión del ARN
	Top expresado en
	tendón de Aquiles; ; esperma; ; recto; ; vesícula biliar; ; mucosa gástrica; ; célula estromal del endometrio; ; epitelio del colon; ; arterias tibiales; ; cuerpo del páncreas; ; Aorta torácica descendente;
	Top expresado en
	granulocito; ; Islote de Langerhans; ; epitelio del intestino delgado; ; cuerpo mamilar; ; tejido adiposo blanco; ; mano; ; núcleo ventromedial; ; núcleo vestibular medial; ; hipotálamo lateral; ; área tegmental ventral;
	Más datos de expresión de referencia
	Más datos de expresión de referencia
Ontología genética
Función molecular	actividad transferasa; unión de nucleótidos; actividad de la proteína quinasa; Actividad de la proteína quinasa dependiente de AMPc; [actividad de la acetil-CoA carboxilasa quinasa]; Actividad de la proteína quinasa activada por AMP; Actividad de la histona serina quinasa; unión de la cromatina; unión de iones metálicos; actividad quinasa; Actividad de la proteína serina/treonina quinasa; Actividad de la proteína quinasa tau; unión del extremo C de la proteína; unión de proteínas; [Actividad de la hidroximetilglutaril-CoA reductasa (NADPH) quinasa]; Unión de ATP; unión a la proteína tau;
Componente celular	complejo de proteína quinasa activada por nucleótidos; membrana plasmática apical; nucleoplasm; núcleo; citoplasma; citosol; mota nuclear; Estructura anatómica intracelular; axón; dendrita; complejo que contiene proteínas; soma;
Proceso biológico	Respuesta celular a compuestos organonitrógenos; proceso metabólico de los esteroides; Respuesta celular a la falta de glucosa; proceso biosintético del esterol; proceso biosintético de lípidos; regulación de la transcripción, plantilla de ADN; respuesta a la hipoxia; respuesta celular al etanol; homeostasis de la glucosa; Regulación positiva del desarrollo del tejido muscular esquelético.; heterooligomerización de proteínas; proceso rítmico; fosforilación; metabolismo lipídico; Regulación del transporte mediado por vesículas; regulación negativa del proceso apoptótico; Proceso metabólico del colesterol; Vía de señalización de Wnt; respuesta a la actividad; proceso metabólico de los ácidos grasos; transcripción, con plantilla de ADN; Respuesta celular al estímulo de la prostaglandina E; autofagia; fosforilación de proteínas; regulación negativa de la señalización TOR; aclimatación al frío; regulación positiva de la expresión genética; respuesta a la camptotecina; proceso biosintético de ácidos grasos; homeostasis de ácidos grasos; regulación del ritmo circadiano; oxidación de ácidos grasos; Regulación de la fosforilación de la peptidilserina; Respuesta celular a los niveles de nutrientes; Regulación positiva de la proliferación de la población celular.; Regulación negativa del proceso biosintético de glucosilceramida.; proceso metabólico de la glucosa; Regulación positiva del proceso biosintético del colesterol.; respuesta a la cafeína; proceso biosintético del colesterol; Regulación negativa del proceso catabólico lipídico.; respuesta a la radiación gamma; macroautofagia; respuesta a los rayos UV; Regulación positiva del proceso glucolítico.; respuesta al peróxido de hidrógeno; respuesta celular a la hipoxia; transducción de señales; Respuesta celular al peróxido de hidrógeno; proceso biosintético de esteroides; Regulación de la transducción de señales por el mediador de la clase p53; regulación positiva de la autofagia; Cascada de señalización CAMKK-AMPK; regulación de la macroautofagia; organización de la cromatina; Regulación positiva de la transcripción mitocondrial.; Regulación positiva de la orientación de las proteínas a la mitocondria.; regulación negativa de la expresión genética; Respuesta celular al estrés oxidativo; transducción de señales intracelulares; Regulación negativa de la vía de señalización del receptor de insulina.; comportamiento motor; Regulación del ensamblaje de gránulos de tensión.; homeostasis celular neuronal; Regulación de la organización del citoesqueleto de microtúbulos.; Respuesta celular al ion calcio; Respuesta celular al estímulo de la glucosa; homeostasis energética; Regulación positiva de la localización de proteínas.; Regulación negativa de la desacetilación de la tubulina.; Regulación positiva de la acetilación de peptidil-lisina.;
	Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
	5562
	105787
	ENSG00000132356
	ENSMUSG00000050697
	Q13131
	Q5EG47
	Número de serie 006251 Número de ; serie 206907
	Número de modelo NM_001013367 Número de ; modelo NM_001355640
NP_006242 ; NP_996790 ; NP_001341957 ; NP_001341958 ; NP_001341963;
	NP_001341964 ; NP_001341965 ; NP_001341966
	NP_001013385 ; NP_001342569
	Wikidatos
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Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens

La subunidad catalítica alfa-1 de la proteína quinasa activada por 5'-AMP es una enzima que en los humanos está codificada por el gen PRKAA1 . ^[5]^[6]

La proteína codificada por este gen pertenece a la familia de las serina/treonina proteína quinasas . Es la subunidad catalítica de la proteína quinasa activada por AMP 5'-prime ( AMPK ). AMPK es un sensor de energía celular conservado en todas las células eucariotas. La actividad quinasa de AMPK se activa por los estímulos que aumentan la relación AMP / ATP celular. AMPK regula las actividades de una serie de enzimas metabólicas clave a través de la fosforilación . Protege a las células de las tensiones que causan el agotamiento de ATP desactivando las vías biosintéticas que consumen ATP. Se han observado variantes de transcripción empalmadas alternativamente que codifican isoformas distintas. ^[6] Un estudio reciente propone un papel en la cascada metastásica y la determinación del fenotipo del cáncer de páncreas. ^[7]

Interacciones

Se ha demostrado que la proteína quinasa, activada por AMP, alfa 1 interactúa con TSC2 . ^[8]^[9]

Referencias

^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000132356 – Ensembl , mayo de 2017
^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000050697 – Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ Stapleton D, Mitchelhill KI, Gao G, Widmer J, Michell BJ, Teh T, House CM, Fernandez CS, Cox T, Witters LA, Kemp BE (febrero de 1996). "Subfamilia de proteínas quinasas activadas por AMP en mamíferos". J Biol Chem . 271 (2): 611–4. doi : 10.1074/jbc.271.2.611 . PMID 8557660.
^ ab "Gen Entrez: proteína quinasa PRKAA1, activada por AMP, subunidad catalítica alfa 1".
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^ Inoki, Ken; Zhu Tianqing; Guan Kun-Liang (noviembre de 2003). "TSC2 media la respuesta energética celular para controlar el crecimiento y la supervivencia celular". Cell . 115 (5). Estados Unidos: 577–90. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00929-2 . ISSN 0092-8674. PMID 14651849. S2CID 18173817.
^ Shaw, Reuben J; Bardeesy Nabeel; Manning Brendan D; Lopez Lyle; Kosmatka Monica; DePinho Ronald A; Cantley Lewis C (julio de 2004). "El supresor tumoral LKB1 regula negativamente la señalización de mTOR". Cancer Cell . 6 (1). Estados Unidos: 91–9. doi : 10.1016/j.ccr.2004.06.007 . ISSN 1535-6108. PMID 15261145.

Lectura adicional

Munday MR, Campbell DG, Carling D, Hardie DG (1988). "Identificación mediante secuenciación de aminoácidos de tres sitios de fosforilación reguladores principales en la acetil-CoA carboxilasa de rata". Eur. J. Biochem . 175 (2): 331–8. doi : 10.1111/j.1432-1033.1988.tb14201.x . PMID 2900138.
Woods A, Cheung PC, Smith FC, et al. (1996). "Caracterización de las subunidades beta y gamma de la proteína quinasa activada por AMP. Ensamblaje del complejo heterotrimérico in vitro". J. Biol. Chem . 271 (17): 10282–90. doi : 10.1074/jbc.271.48.30517 . PMID: 8626596.
Hawley SA, Davison M, Woods A, et al. (1996). "Caracterización de la proteína quinasa activada por AMP del hígado de rata e identificación de la treonina 172 como el sitio principal en el que fosforila la proteína quinasa activada por AMP". J. Biol. Chem . 271 (44): 27879–87. doi : 10.1074/jbc.271.44.27879 . PMID 8910387.
Stapleton D, Woollatt E, Mitchelhill KI, et al. (1997). "Familia de isoenzimas de la proteína quinasa activada por AMP: estructura de subunidades y ubicación cromosómica". FEBS Lett . 409 (3): 452–6. doi :10.1016/S0014-5793(97)00569-3. PMID 9224708. S2CID 39329574.
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Crute BE, Seefeld K, Gamble J, et al. (1999). "Dominios funcionales de la subunidad catalítica alfa1 de la proteína quinasa activada por AMP". J. Biol. Chem . 273 (52): 35347–54. doi : 10.1074/jbc.273.52.35347 . PMID 9857077.
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Horman S, Browne G, Krause U, et al. (2003). "La activación de la proteína quinasa activada por AMP conduce a la fosforilación del factor de elongación 2 y a una inhibición de la síntesis de proteínas". Curr. Biol . 12 (16): 1419–23. doi : 10.1016/S0960-9822(02)01077-1 . PMID 12194824. S2CID 9865400.

Enlaces externos

PDBe-KB proporciona una descripción general de toda la información de estructura disponible en el PDB para la subunidad catalítica alfa-1 de la proteína quinasa activada por 5'-AMP humana (PRKAA1)

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[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000132356 – Ensembl , mayo de 2017

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000050697 – Ensembl , mayo de 2017

[3] "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

[4] "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

[pmid8557660-5] Stapleton D, Mitchelhill KI, Gao G, Widmer J, Michell BJ, Teh T, House CM, Fernandez CS, Cox T, Witters LA, Kemp BE (febrero de 1996). "Subfamilia de proteínas quinasas activadas por AMP en mamíferos". J Biol Chem . 271 (2): 611–4. doi : 10.1074/jbc.271.2.611 . PMID 8557660.

[entrez-6] "Gen Entrez: proteína quinasa PRKAA1, activada por AMP, subunidad catalítica alfa 1".

[7] Schneider, Carolina; Hilbert, Jorina; Ginebraux, Franziska; Höfer, Stefanie; Krauß, Lukas; Schicktanz, Félix; Contreras, Constanza Tapia; Jansari, Shaishavi; Papargyriou, Aristeidis; Richter, Thorsten; Alfayomy, Abdallah M.; Falcomatà, Chiara; Schneeweis, cristiano; Orben, Félix; Öllinger, Ruppert (17 de junio de 2024). "Un nuevo inhibidor de AMPK sensibiliza las células de cáncer de páncreas a la inducción de ferroptosis". Ciencia avanzada . doi : 10.1002/advs.202307695 . ISSN 2198-3844. PMC 11336956 .

[pmid14651849-8] Inoki, Ken; Zhu Tianqing; Guan Kun-Liang (noviembre de 2003). "TSC2 media la respuesta energética celular para controlar el crecimiento y la supervivencia celular". Cell . 115 (5). Estados Unidos: 577–90. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00929-2 . ISSN 0092-8674. PMID 14651849. S2CID 18173817.

[pmid15261145-9] Shaw, Reuben J; Bardeesy Nabeel; Manning Brendan D; Lopez Lyle; Kosmatka Monica; DePinho Ronald A; Cantley Lewis C (julio de 2004). "El supresor tumoral LKB1 regula negativamente la señalización de mTOR". Cancer Cell . 6 (1). Estados Unidos: 91–9. doi : 10.1016/j.ccr.2004.06.007 . ISSN 1535-6108. PMID 15261145.