AMP desaminasa
Proteína de mamíferos hallada en el Homo sapiens
AMPD1
Identificadores
AliasAMPD1 , MAD, MADA, MMDD, adenosina monofosfato desaminasa 1, AMP desaminasa, AMPD
Identificaciones externasOMIM : 102770; MGI : 88015; Homologén : 20; Tarjetas genéticas : AMPD1; OMA :AMPD1 - ortólogos
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entre

270

229665

Conjunto

ENSG00000116748

ENSMUSG00000070385

Protección unificada

P23109

Q3V1D3

RefSeq (ARNm)

Número de serie 001172626 Número de
serie 000036

NM_001033303

RefSeq (proteína)

NP_000027NP_001166097
​

Número de serie 001028475

Ubicación (UCSC)Crónica 1: 114,67 – 114,7 MbCrónica 3: 102,98 – 103,01 Mb
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La AMP desaminasa 1 es una enzima que en los humanos está codificada por el gen AMPD1 . [5] [6]

La adenosina monofosfato desaminasa es una enzima que convierte el adenosina monofosfato (AMP) en inosina monofosfato (IMP), liberando una molécula de amoníaco en el proceso.

Función

La adenosina monofosfato desaminasa 1 cataliza la desaminación de AMP a IMP en el músculo esquelético y desempeña un papel importante en el ciclo de nucleótidos de purina . Se han identificado otros dos genes, AMPD2 y AMPD3 , para las isoformas específicas del hígado y de los eritrocitos, respectivamente. La deficiencia de la enzima específica del músculo es aparentemente una causa común de miopatía inducida por el ejercicio y probablemente la causa más común de miopatía metabólica en el ser humano. [6]

Un informe de investigación muestra que la metformina , un medicamento ampliamente recetado para la diabetes, actúa sobre la quinasa activada por AMP (AMPK) al inhibir directamente la AMP desaminasa, aumentando así el AMP celular. [7]

Regulación

Se ha demostrado que en ambientes con altas concentraciones de potasio, la AMP-desaminasa es regulada por ATP y ADP a través de un mecanismo de “tipo K m ”. En bajas concentraciones de iones potasio, se observa una regulación mixta de “tipo K m V”. [8]

Patología

La deficiencia de AMPD1 , también conocida como deficiencia de mioadenilato desaminasa , es un trastorno en el cual el cuerpo produce una cantidad insuficiente de AMP desaminasa.

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000116748 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000070385 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ Mahnke-Zizelman DK, Sabina RL (octubre de 1992). "Clonación de ADNc de la isoforma E de la AMP desaminasa humana. Evidencia de un tercer gen AMPD que exhibe exones 5' empalmados alternativamente". J. Biol. Chem . 267 (29): 20866–77. doi : 10.1016/S0021-9258(19)36768-7 . PMID  1400401.
  6. ^ desde EntrezGene 270
  7. ^ Ouyang J, Parakhia RA, Ochs RS (enero de 2011). "La metformina activa la quinasa AMP a través de la inhibición de la desaminasa AMP". J. Biol. Chem . 286 (1): 1–11. doi : 10.1074/jbc.M110.121806 . PMC 3012963. PMID  21059655 . 
  8. ^ Skladanowski, Andrzej (1979). "Regulación dependiente de potasio por ATP y ADP de la AMP-desaminasa de corazón de res". Revista Internacional de Bioquímica . 10 (2): 177–181. doi :10.1016/0020-711X(79)90114-9. PMID  428625.

Lectura adicional

  • Fishbein WN, Armbrustmacher VW, Griffin JL (1978). "Deficiencia de mioadenilato desaminasa: una nueva enfermedad muscular". Science . 200 (4341): 545–8. Bibcode :1978Sci...200..545F. doi :10.1126/science.644316. PMID  644316.
  • Sabina RL, Fishbein WN, Pezeshkpour G, et al. (1992). "Análisis molecular de las deficiencias de mioadenilato desaminasa". Neurología . 42 (1): 170–9. doi :10.1212/wnl.42.1.170. PMID  1370861. S2CID  11221341.
  • Morisaki T, Gross M, Morisaki H, et al. (1992). "Base molecular de la deficiencia de AMP deaminasa en el músculo esquelético". Proc. Natl. Sci. USA . 89 (14): 6457–61. Bibcode :1992PNAS...89.6457M. doi : 10.1073/pnas.89.14.6457 . PMC  49520 . PMID  1631143.
  • Sabina RL, Morisaki T, Clarke P, et al. (1990). "Caracterización de los genes de la mioadenilato desaminasa humana y de rata". J. Biol. Chem . 265 (16): 9423–33. doi : 10.1016/S0021-9258(19)38866-0 . PMID  2345176.
  • Dale GL (1989). "Ensayo radioisotópico para la adenosina 5'-monofosfato desaminasa de eritrocitos". Clin. Chim. Acta . 182 (1): 1–7. doi :10.1016/0009-8981(89)90144-7. PMID  2502331.
  • Mercelis R, Martin JJ, Dehaene I, et al. (1981). "Deficiencia de mioadenilato desaminasa en un paciente con miopatía de cinturas faciales y de extremidades". J. Neurol . 225 (3): 157–66. doi :10.1007/BF00313744. PMID  6167680. S2CID  29588220.
  • van Laarhoven JP, de Gast GC, Spierenburg GT, de Bruyn CH (1983). "Estudios enzimológicos en leucemia linfocítica crónica". Leuk. Res . 7 (2): 261–7. doi :10.1016/0145-2126(83)90016-4. PMID  6406772.
  • Kelemen J, Rice DR, Bradley WG, et al. (1982). "Deficiencia familiar de mioadenilato desaminasa y mialgia por esfuerzo". Neurología . 32 (8): 857–63. doi :10.1212/wnl.32.8.857. PMID  7201581. S2CID  39331402.
  • Baumeister FA, Gross M, Wagner DR, et al. (1993). "Deficiencia de mioadenilato desaminasa con rabdomiólisis grave". Eur. J. Pediatr . 152 (6): 513–5. doi :10.1007/BF01955062. PMID  8335021. S2CID  32249030.
  • Morisaki T, Holmes EW (1993). "Se requieren elementos funcionalmente distintos para la expresión del gen AMPD1 en los miocitos". Mol. Cell. Biol . 13 (9): 5854–60. doi : 10.1128/MCB.13.9.5854. PMC  360332. PMID  8355716.
  • Bruno C, Minetti C, Shanske S, et al. (1998). "Defectos combinados de la fosfofructoquinasa muscular y la AMP desaminasa en un niño con mioglobinuria". Neurología . 50 (1): 296–8. doi :10.1212/wnl.50.1.296. PMID  9443500. S2CID  23521698.
  • Hisatome I, Morisaki T, Kamma H, et al. (1998). "Control de la unión de la AMP deaminasa 1 a la cadena pesada de miosina". Am. J. Physiol . 275 (3 Pt 1): C870–81. doi :10.1152/ajpcell.1998.275.3.C870. PMID  9730972.
  • Sims B, Powers RE, Sabina RL, Theibert AB (1999). "Actividad elevada de la adenosina monofosfato desaminasa en el cerebro con enfermedad de Alzheimer". Neurobiol. Aging . 19 (5): 385–91. doi :10.1016/S0197-4580(98)00083-9. PMID  9880040. S2CID  23996226.
  • Loh E, Rebbeck TR, Mahoney PD, et al. (1999). "Una variante común en el gen AMPD1 predice una mejora en los resultados clínicos de los pacientes con insuficiencia cardíaca". Circulation . 99 (11): 1422–5. doi : 10.1161/01.cir.99.11.1422 . PMID  10086964.
  • Abe M, Higuchi I, Morisaki H, et al. (2000). "Deficiencia de mioadenilato desaminasa con debilidad muscular progresiva y atrofia causada por nuevas mutaciones sin sentido en el gen AMPD1: informe de caso en un paciente japonés". Neuromuscul. Disord . 10 (7): 472–7. doi :10.1016/S0960-8966(00)00127-9. PMID  10996775. S2CID  21449661.
  • Morisaki H, Higuchi I, Abe M, et al. (2001). "Primeras mutaciones sin sentido (R388W y R425H) de AMPD1 acompañadas de miopatía descubiertas en un paciente japonés". Hum. Mutat . 16 (6): 467–72. doi : 10.1002/1098-1004(200012)16:6<467::AID-HUMU3>3.0.CO;2-V . PMID  11102975. S2CID  32543488.
  • Gross M, Rötzer E, Kölle P, et al. (2002). "Un alelo mutante G468-T AMPD1 contribuye a la alta incidencia de deficiencia de mioadenilato desaminasa en la población caucásica". Neuromuscul. Disord . 12 (6): 558–65. doi :10.1016/S0960-8966(02)00008-1. PMID  12117480. S2CID  8380610.
  • Mahnke-Zizelman DK, Sabina RL (2003). "La secuencia N-terminal y los residuos de histidina distales son responsables de la unión a la membrana citoplasmática regulada por el pH de la isoforma E de la AMP desaminasa humana". J. Biol. Chem . 277 (45): 42654–62. doi : 10.1074/jbc.M203473200 . PMID  12213808.


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