AETX

AETX se refiere a un grupo de neurotoxinas polipeptídicas aisladas de la anémona de mar Anemonia erythraea que actúan sobre los canales iónicos , alterando su función. Se han identificado cuatro subtipos: AETX I, II, III y K, que varían en su estructura y diana.

Etimología y origen

Los cuatro subtipos de AETX ( toxinas de Anemonia erythraea ) son producidos por la anémona de mar Anemonia erythraea . [1]

Química

AETX-I

La AETX I está compuesta por 47 aminoácidos. La masa molecular determinada parece ser de aproximadamente 5 kDa. Se clasifica dentro de las neurotoxinas de los canales de sodio dependientes del voltaje de tipo I. [1] Como informaron Norton et al. [2] , este grupo está compuesto por neurotoxinas polipeptídicas con un promedio de 46-49 aminoácidos y 27 residuos que están altamente conservados. La AETX I comparte 21 de los 27 residuos conservados con los representantes de las toxinas polipeptídicas de tipo I de la anémona de mar. [1]

AETX II y III

AETX II y AETX III aún no han sido categorizados ya que su estructura no corresponde a ninguna neurotoxina polipeptídica conocida de la anémona de mar. [1] AETX II está compuesta por 59 residuos de aminoácidos y tiene una masa molecular de 6506 Da. AETX III tiene el mismo número de residuos de aminoácidos y una masa molecular de 6558 Da. [1] AETX II y III son altamente homólogas con un porcentaje de similitud del 94,9%.

Tanto AETX II como III muestran similitudes de secuencia con la neurotoxina TxI aislada de Phoneutria nigriventer , una araña brasileña agresiva. Estas similitudes se refieren a la posición de 7 residuos de semicistina (cisteína oxidada) tanto en AETX II como III, en consonancia con los residuos de semicistina conservados en todas las neurotoxinas de P. nigriventer . [1] La secuencia de aminoácidos de AETX I difiere de las secuencias de aminoácidos de AETX II y III. AETX I es rico en los aminoácidos asparagina y ácido aspártico y no tiene lisina, mientras que AETX II y III tienen un alto número de semicistinas. Los tres polipéptidos tienen en común que la glicina es el aminoácido más abundante. [1]

AETX-K

La AETX K es un miembro de la familia de toxinas del canal de potasio de tipo I. [3] Sin embargo, a diferencia de los otros miembros de esta familia que tienen entre 35 y 37 residuos de aminoácidos, la AETX K consta de 83 residuos de aminoácidos; tiene una masa molecular de 3999,3 Da. Comparte seis residuos de Cys conservados con los otros miembros de las toxinas del canal de potasio de tipo I. [3]

Objetivo y modo de acción

AETX I es parte de la subfamilia 1 inhibidora del canal de sodio de la anémona de mar y se une al sitio 3 del receptor de neurotoxina de los canales de sodio dependientes de voltaje , lo que ralentiza su inactivación. [4] No se conoce el modo de acción de AETX II y III, pero muestran una similitud estructural con las toxinas de araña y, por lo tanto, pueden actuar de la misma manera, es decir, podrían activar los canales de sodio dependientes de voltaje. [1] AETX K pertenece al grupo de toxinas del canal de potasio de la anémona de mar tipo 1. Su par lisina-tirosina ( 21 Lys y 22 Tyr) parece ser crucial para su unión a los canales de potasio . [3]

Toxicidad

La LD50 contra cangrejos se estimó para AETX I (2,2 μg/kg), II (0,53 μg/kg) y III (0,28 μg/kg). Ninguna de estas toxinas muestra un fuerte efecto tóxico en ratones. [1] La LD50 de AETX K no se conoce hasta el momento, pero su concentración inhibitoria del 50% ( IC50 ) se determinó como 91 nM. [3]

Referencias

  1. ^ abcdefghi Shiomi, Kazuo; Qian, Wen-Hong; Lin, Xin-Yu; Shimakura, Kuniyoshi; Nagashima, Yuji; Ishida, Masami (1997). "Nuevas toxinas polipeptídicas con letalidad para cangrejos de la anémona de mar Anemonia erythraea". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Temas generales . 1335 (1–2): 191–8. doi :10.1016/S0304-4165(96)00137-7. PMID  9133656.
  2. ^ Norton, Raymond S. (1991). "Estructura y relaciones estructura-función de las proteínas de la anémona de mar que interactúan con el canal de sodio". Toxicon . 29 (9): 1051–84. doi :10.1016/0041-0101(91)90205-6. PMID  1686683.
  3. ^ abcd Hasegawa, Yuichi; Honma, Tomohiro; Nagai, Hiroshi; Ishida, Masami; Nagashima, Yuji; Shiomi, Kazuo (2006). "Aislamiento y clonación de ADNc de una toxina peptídica del canal de potasio de la anémona de mar Anemonia erythraea". Toxicon . 48 (5): 536–42. doi :10.1016/j.toxicon.2006.07.002. PMID  16905168.
  4. ^ Catterall, William A.; Cestèle, Sandrine; Yarov-Yarovoy, Vladimir; Yu, Frank H.; Konoki, Keiichi; Scheuer, Todd (2007). "Canales iónicos regulados por voltaje y toxinas modificadoras de la regulación". Toxicon . 49 (2): 124–41. doi :10.1016/j.toxicon.2006.09.022. PMID  17239913.

Lectura adicional

  • Honma, Tomohiro; Shiomi, Kazuo (2006). "Toxinas peptídicas en anémonas de mar: aspectos estructurales y funcionales". Biotecnología marina . 8 (1): 1–10. doi :10.1007/s10126-005-5093-2. PMC  4271777 . PMID  16372161.

Detalles de la proteína:

  • AETX-I
  • AETX II
  • AETX III
  • AETX-K
Obtenido de "https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=AETX&oldid=1206053209"