ADP-ribosilhidrolasa
| ADP-ribosilhidrolasa | |||||||||
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 Estructura cristalina de la ribosilglicohidrolasa mj1187 de methanococcus jannaschii | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | ARROYO | ||||||||
| Pfam | PF03747 | ||||||||
| Interprofesional | IPR005502 | ||||||||
| SCOP2 | 1t5j / ALCANCE / SUPFAM | ||||||||
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En biología molecular, la familia de las ( ADP-ribosil)hidrolasas (ARH) contiene enzimas que catalizan la hidrólisis de las modificaciones de ADP -ribosilo de proteínas, ácidos nucleicos y moléculas pequeñas. [1]
Tipos
Esta familia tiene tres miembros en los humanos (ARH1-3): ARH1 , también denominada [proteína ADP-ribosilarginina] hidrolasa, escinde la ADP-ribosa-L-arginina, [2] ARH2 , que se predice que es enzimáticamente inactiva, [3] y ARH3 , que escinde principalmente la ADP-ribosa-L-serina, pero se ha demostrado que también hidroliza poli(ADP-ribosa), 1''- O -acetil-ADP-ribosa y alfa- nicotinamida adenina dinucleótido . [4] [5] [6] [7] La familia también incluye la ADP-ribosil-(dinitrogen reductase) hidrolasa (DraG), conocida por regular la dinitrogenasa reductasa , una enzima clave de la vía de fijación de nitrógeno en bacterias, [8] [1] y, lo más sorprendente, las cristalinas de medusa , [8] [9] aunque estas últimas proteínas parecen haber perdido los presuntos residuos del sitio activo .
| Clase | Especies | Localización intracelular | Actividad | Función | ||
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| Bacteria | Humano | Otros | ||||
| I | ARH1 | retículo endoplasmático, citoplasma | ADP-ribosilarginina hidrolasa | inflamación, estabilidad genómica | ||
| II | ARH2 | citoplasma, sarcómeros cardíacos | inactivo | excrecencia de la cámara del corazón | ||
| III | ARH3 | Núcleo, citoplasma | ADP-ribosilserina hidrolasa | Reparación del ADN | ||
| IV | Crystallin J1 [9] y SelJ [10] | inactivo | Cristalina | |||
| V | Arrastrar | ADP-ribosilarginina hidrolasa | Regulación de la fijación del nitrógeno | |||
Véase también
Referencias
- ^ ab Rack JG, Palazzo L, Ahel I (marzo de 2020). "(ADP-ribosil)hidrolasas: estructura, función y biología". Genes & Development . 34 (5–6): 263–284. doi :10.1101/gad.334631.119. PMC 7050489 . PMID 32029451.
- ^ Takada T, Iida K, Moss J (agosto de 1993). "Clonación y mutagénesis dirigida de la ADP-ribosilarginina hidrolasa humana". The Journal of Biological Chemistry . 268 (24): 17837–43. doi : 10.1016/S0021-9258(17)46780-9 . PMID 8349667.
- ^ Smith SJ, Towers N, Saldanha JW, Shang CA, Mahmood SR, Taylor WR, Mohun TJ (agosto de 2016). "La proteína cardíaca restringida ADP-ribosilhidrolasa-like 1 es esencial para el crecimiento de la cámara cardíaca y actúa sobre el ensamblaje del filamento de actina muscular". Biología del desarrollo . 416 (2): 373–88. doi :10.1016/j.ydbio.2016.05.006. PMC 4990356 . PMID 27217161.
- ^ Fontana P, Bonfiglio JJ, Palazzo L, Bartlett E, Matic I, Ahel I (junio de 2017). "Reversión de la ADP-ribosilación de serina por la hidrolasa ARH3". eLife . 6 : e28533. doi : 10.7554/eLife.28533 . PMC 5552275 . PMID 28650317.
- ^ Stevens LA, Kato J, Kasamatsu A, Oda H, Lee DY, Moss J (diciembre de 2019). "Las familias ARH y macrodominios de hidrolasas del receptor de ribosa α-ADP catalizan la hidrólisis de α-NAD +". Biología Química ACS . 14 (12): 2576–2584. doi :10.1021/acschembio.9b00429. PMC 8388552 . PMID 31599159.
- ^ Ono T, Kasamatsu A, Oka S, Moss J (noviembre de 2006). "La glicohidrolasa poli(ADP-ribosa) de 39 kDa ARH3 hidroliza la O-acetil-ADP-ribosa, un producto de la familia Sir2 de acetil-histona desacetilasas". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 103 (45): 16687–91. Bibcode :2006PNAS..10316687O. doi : 10.1073/pnas.0607911103 . PMC 1636516 . PMID 17075046.
- ^ Oka S, Kato J, Moss J (enero de 2006). "Identificación y caracterización de una glicohidrolasa poli(ADP-ribosa) de 39 kDa de mamíferos". The Journal of Biological Chemistry . 281 (2): 705–13. doi : 10.1074/jbc.M510290200 . PMID 16278211. S2CID 19256217.
- ^ ab Fitzmaurice WP, Saari LL, Lowery RG, Ludden PW, Roberts GP (agosto de 1989). "Genes que codifican el sistema reversible de ADP-ribosilación de la dinitrogenasa reductasa de Rhodospirillum rubrum". Genética molecular y general . 218 (2): 340–7. doi :10.1007/BF00331287. PMID 2506427. S2CID 35664554.
- ^ ab Piatigorsky J, Horwitz J, Norman BL (junio de 1993). "Las cristalinas J1 del cristalino de la medusa cubomedusa constituyen una nueva familia codificada en al menos tres genes sin intrones". The Journal of Biological Chemistry . 268 (16): 11894–901. doi : 10.1016/S0021-9258(19)50284-8 . PMID 8505315.
- ^ Castellano S, Lobanov AV, Chapple C, Novoselov SV, Albrecht M, Hua D, et al. (noviembre de 2005). "Diversidad y plasticidad funcional de las selenoproteínas eucariotas: identificación y caracterización de la familia SelJ". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 102 (45): 16188–93. doi : 10.1073/pnas.0505146102 . PMC 1283428 . PMID 16260744.
