Alcohol deshidrogenasa
| Alcohol deshidrogenasa | |||||||||
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| Identificadores | |||||||||
| N.º CE | 1.1.1.1 | ||||||||
| N.º CAS | 9031-72-5 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | Vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrada de BRENDA | ||||||||
| Expasí | Vista de NiceZyme | ||||||||
| BARRIL | Entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCiclo | vía metabólica | ||||||||
| PRIAMO | perfil | ||||||||
| Estructuras del PDB | RCSB AP APBE APSUMA | ||||||||
| Ontología genética | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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Las alcohol deshidrogenasas ( ADH ) ( EC 1.1.1.1) son un grupo de enzimas deshidrogenasas que se encuentran en muchos organismos y facilitan la interconversión entre alcoholes y aldehídos o cetonas con la reducción del dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD + ) a NADH. En los seres humanos y muchos otros animales , sirven para descomponer alcoholes que de otro modo serían tóxicos, y también participan en la generación de grupos aldehído, cetona o alcohol útiles durante la biosíntesis de varios metabolitos . En levaduras , plantas y muchas bacterias , algunas alcohol deshidrogenasas catalizan la reacción opuesta como parte de la fermentación para asegurar un suministro constante de NAD + .
Evolución
La evidencia genética de las comparaciones de múltiples organismos mostró que una formaldehído deshidrogenasa dependiente de glutatión , idéntica a una alcohol deshidrogenasa de clase III (ADH-3/ADH5), se presume que es la enzima ancestral de toda la familia ADH. [2] [3] [4] Al principio de la evolución, era importante contar con un método eficaz para eliminar tanto el formaldehído endógeno como el exógeno y esta capacidad ha conservado la ADH-3 ancestral a través del tiempo. La duplicación genética de la ADH-3, seguida de una serie de mutaciones, condujo a la evolución de otras ADH. [3] [4]
Se cree que la capacidad de producir etanol a partir de azúcar (que es la base de cómo se elaboran las bebidas alcohólicas) evolucionó inicialmente en la levadura . Aunque esta característica no es adaptativa desde un punto de vista energético, al producir alcohol en concentraciones tan altas que serían tóxicas para otros organismos, las células de levadura podrían eliminar eficazmente a su competencia. Dado que la fruta podrida puede contener más del 4% de etanol, los animales que comen la fruta necesitan un sistema para metabolizar el etanol exógeno. Se pensó que esto explicaba la conservación de la ADH activa del etanol en especies distintas de la levadura, aunque ahora se sabe que la ADH-3 también tiene un papel importante en la señalización del óxido nítrico . [5] [6]
En los seres humanos, la secuenciación del gen ADH1B (responsable de la producción de un polipéptido de alcohol deshidrogenasa ) muestra varias variantes funcionales. En una, hay un SNP (polimorfismo de un solo nucleótido) que conduce a un residuo de histidina o arginina en la posición 47 en el polipéptido maduro. En la variante de histidina, la enzima es mucho más eficaz en la conversión antes mencionada. [7] Sin embargo, la enzima responsable de la conversión de acetaldehído en acetato permanece inalterada, lo que conduce a tasas diferenciales de catálisis del sustrato y causa una acumulación de acetaldehído tóxico, causando daño celular. [7] Esto proporciona cierta protección contra el consumo excesivo de alcohol y la dependencia del alcohol (alcoholismo). [8] [9] [10] [11] Varios haplotipos que surgen de esta mutación están más concentrados en regiones cercanas al este de China, una región también conocida por su baja tolerancia y dependencia del alcohol.
Se realizó un estudio para encontrar una correlación entre la distribución alélica y el alcoholismo, y los resultados sugieren que la distribución alélica surgió junto con el cultivo de arroz en la región hace entre 12.000 y 6.000 años. [12] En las regiones donde se cultivaba arroz, el arroz también se fermentaba para producir etanol. [12] Esto llevó a especular que la mayor disponibilidad de alcohol condujo al alcoholismo y al abuso, lo que resultó en una menor aptitud reproductiva. [12] Aquellos con el alelo variante tienen poca tolerancia al alcohol, lo que reduce la posibilidad de dependencia y abuso. [7] [12] La hipótesis postula que aquellos individuos con la enzima variante Histidina eran lo suficientemente sensibles a los efectos del alcohol como para que surgiera un éxito reproductivo diferencial y los alelos correspondientes se transmitieran de generación en generación. La evolución darwiniana clásica actuaría para seleccionar contra la forma perjudicial de la enzima (variante Arg) debido al menor éxito reproductivo de los individuos portadores del alelo. El resultado sería una mayor frecuencia del alelo responsable de la enzima variante His en las regiones que habían estado bajo presión selectiva durante más tiempo. La distribución y frecuencia de la variante His sigue la expansión del cultivo de arroz a las regiones del interior de Asia, con frecuencias más altas de la variante His en las regiones que han cultivado arroz durante más tiempo. [7] La distribución geográfica de los alelos parece ser, por lo tanto, el resultado de la selección natural contra los individuos con menor éxito reproductivo, es decir, aquellos que portaban el alelo de la variante Arg y eran más susceptibles al alcoholismo. [13] Sin embargo, la persistencia de la variante Arg en otras poblaciones sugiere que el efecto podría no ser fuerte. [ cita requerida ]
Descubrimiento
La primera alcohol deshidrogenasa (ADH) aislada se purificó en 1937 a partir de Saccharomyces cerevisiae (levadura de cerveza). [14] Hugo Theorell y sus colaboradores investigaron muchos aspectos del mecanismo catalítico de la enzima ADH del hígado de caballo . [15] La ADH también fue una de las primeras enzimas oligoméricas cuya secuencia de aminoácidos y estructura tridimensional se determinaron. [16] [17] [18]
A principios de 1960, se descubrió el gen de la alcohol deshidrogenasa ( ADH ) en moscas de la fruta del género Drosophila melanogaster . [19] Las moscas que son mutantes para ADH no pueden descomponer los alcoholes en aldehídos y cetonas. [20] Si bien el etanol producido por la fruta en descomposición es una fuente de alimento natural y un lugar para la oviposición de Drosophila en concentraciones bajas (<4%), las concentraciones altas de etanol pueden inducir estrés oxidativo e intoxicación por alcohol . [21] La aptitud de Drosophila aumenta al consumir la baja concentración de etanol. La exposición inicial al etanol causa hiperactividad, seguida de incoordinación y sedación. [22] Investigaciones posteriores han demostrado que el antioxidante alfa-cetoglutarato puede ser beneficioso para reducir el estrés oxidativo producido por el consumo de alcohol. Un estudio de 2016 concluyó que la suplementación alimentaria con 10 mM de alfa-cetoglutarato disminuyó la sensibilidad al alcohol de Drosophila con el tiempo. [23] Para el gen que codifica para ADH, hay 194 alelos clásicos y de inserción conocidos. [24] Dos alelos que se utilizan comúnmente para la experimentación que involucra toxicidad y respuesta al etanol son ADH s (lento) y ADH F (rápido). Numerosos experimentos han concluido que los dos alelos explican las diferencias en la actividad enzimática para cada uno. Al comparar homocigotos Adh-F (tipo salvaje) y Adh- nulls (homocigotos null), la investigación ha demostrado que Adh- nulls tienen un nivel menor de tolerancia al etanol, iniciando el proceso de intoxicación antes que su contraparte. [22] Otros experimentos también han concluido que el alelo Adh es haplosuficiente. La haplosuficiencia significa que tener un alelo funcional será adecuado para producir los fenotipos necesarios para la supervivencia. Esto significa que las moscas que eran heterocigotas para el alelo Adh (una copia del alelo nulo Adh y una copia del alelo de tipo salvaje Adh) dieron una tolerancia al alcohol fenotípica muy similar a la de las moscas homocigotas dominantes (dos copias del alelo de tipo salvaje Adh). [21] Independientemente del genotipo, Drosophila muestra una respuesta negativa a la exposición a muestras con un contenido de etanol superior al 5%, lo que hace que cualquier tolerancia sea inadecuada, lo que resulta en una dosis letal y una tasa de mortalidad de alrededor del 70%. [25] Drosophila muestra muchas de las mismas respuestas al etanol que los humanos. Dosis bajas de etanol producen hiperactividad, dosis moderadas descoordinación y dosis altas sedación . [26]
Propiedades
Las alcohol deshidrogenasas comprenden un grupo de varias isoenzimas que catalizan la oxidación de alcoholes primarios y secundarios a aldehídos y cetonas, respectivamente, y también pueden catalizar la reacción inversa. [19] En los mamíferos, esta es una reacción redox (reducción/oxidación) que involucra la coenzima nicotinamida adenina dinucleótido (NAD + ). [ cita requerida ]
Mecanismo de acción en humanos
Pasos
- Unión de la coenzima NAD +
- Unión del sustrato alcohólico por coordinación con el ion zinc(II)
- Desprotonación de His-51
- Desprotonación de la nicotinamida ribosa
- Desprotonación de Thr-48
- Desprotonación del alcohol
- Transferencia de hidruro del ion alcóxido a NAD + , lo que conduce a NADH y a un aldehído o cetona unido al zinc.
- Liberación de aldehído.
El mecanismo en levaduras y bacterias es el inverso de esta reacción. Estos pasos están respaldados por estudios cinéticos. [27]
Subunidades involucradas
El sustrato está coordinado con el zinc y esta enzima tiene dos átomos de zinc por subunidad. Uno es el sitio activo, que está involucrado en la catálisis. En el sitio activo, los ligandos son Cys-46, Cys-174, His-67 y una molécula de agua. La otra subunidad está involucrada en la estructura. En este mecanismo, el hidruro del alcohol pasa a NAD + . Las estructuras cristalinas indican que la His-51 desprotona la nicotinamida ribosa, que desprotona Ser-48. Finalmente, Ser-48 desprotona el alcohol, convirtiéndolo en un aldehído. [27] Desde una perspectiva mecanicista, si la enzima agrega hidruro a la cara re de NAD + , el hidrógeno resultante se incorpora a la posición pro-R. Las enzimas que agregan hidruro a la cara re se consideran deshidrogenasas de clase A. [ cita requerida ]
Sitio activo
El sitio activo de la ADH1 humana (PDB:1HSO) consiste en un átomo de zinc, His-67, Cys-174, Cys-46, Thr-48, His-51, Ile-269, Val-292, Ala-317 y Phe-319. En la isoforma de hígado de caballo estudiada comúnmente, Thr-48 es una Ser y Leu-319 es una Phe. El zinc coordina el sustrato (alcohol). El zinc está coordinado por Cys-46, Cys-174 e His-67. Leu-319, Ala-317, His-51, Ile-269 y Val-292 estabilizan NAD + formando enlaces de hidrógeno . His-51 e Ile-269 forman enlaces de hidrógeno con los alcoholes en la nicotinamida ribosa. Phe-319, Ala-317 y Val-292 forman enlaces de hidrógeno con la amida en NAD + . [27]
Sitio de zinc estructural
Las alcohol deshidrogenasas de mamíferos también tienen un sitio estructural de zinc. Este ion Zn desempeña un papel estructural y es crucial para la estabilidad de la proteína. Las estructuras de los sitios catalíticos y estructurales de zinc en la alcohol deshidrogenasa de hígado de caballo (HLADH) se revelan en estructuras cristalográficas, que se han estudiado computacionalmente con química cuántica, así como con métodos de dinámica molecular clásica. El sitio estructural de zinc está compuesto por cuatro ligandos de cisteína estrechamente espaciados (Cys97, Cys100, Cys103 y Cys111 en la secuencia de aminoácidos) ubicados en un tetraedro casi simétrico alrededor del ion Zn. Un estudio reciente mostró que la interacción entre el zinc y la cisteína está gobernada principalmente por una contribución electrostática con una contribución covalente adicional a la unión. [28]
Tipos
Humano
En los seres humanos, la ADH existe en múltiples formas como dímero y está codificada por al menos siete genes. Entre las cinco clases (IV) de alcohol deshidrogenasa, las formas hepáticas que se utilizan principalmente en los seres humanos son la clase 1. La clase 1 consta de subunidades α, β y γ que están codificadas por los genes ADH1A , ADH1B y ADH1C . [29] [30] La enzima está presente en altos niveles en el hígado y el revestimiento del estómago . [31] Cataliza la oxidación del etanol a acetaldehído (etanal):
- CH 3 CH 2 OH + NAD + → CH 3 CHO + NADH + H +
Esto permite el consumo de bebidas alcohólicas , pero su propósito evolutivo es probablemente la descomposición de alcoholes contenidos naturalmente en los alimentos o producidos por bacterias en el tracto digestivo . [32]
Otro propósito evolutivo es el metabolismo reversible del retinol ( vitamina A ), un alcohol, a retinaldehído , también conocido como retinal, que luego se convierte irreversiblemente en ácido retinoico , que regula la expresión de cientos de genes. [33] [34] [35]
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La alcohol deshidrogenasa también está involucrada en la toxicidad de otros tipos de alcohol: por ejemplo, oxida el metanol para producir formaldehído y, en última instancia, ácido fórmico . [36] Los humanos tienen al menos seis alcohol deshidrogenasas ligeramente diferentes. Cada una es un dímero (es decir, consta de dos polipéptidos ), y cada dímero contiene dos iones de zinc Zn 2+ . Uno de esos iones es crucial para el funcionamiento de la enzima: está ubicado en el sitio catalítico y mantiene el grupo hidroxilo del alcohol en su lugar. [ cita requerida ]
La actividad de la alcohol deshidrogenasa varía entre hombres y mujeres, entre jóvenes y mayores, y entre poblaciones de diferentes áreas del mundo. Por ejemplo, las mujeres jóvenes no pueden procesar el alcohol al mismo ritmo que los hombres jóvenes porque no expresan la alcohol deshidrogenasa en un nivel tan elevado, aunque lo inverso es cierto entre las personas de mediana edad. [37] El nivel de actividad puede no depender solo del nivel de expresión, sino también de la diversidad alélica entre la población.
Los genes humanos que codifican las alcohol deshidrogenasas de clase II, III, IV y V son ADH4 , ADH5 , ADH7 y ADH6 , respectivamente.
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Levaduras y bacterias
A diferencia de los humanos, las levaduras y las bacterias (excepto las bacterias del ácido láctico y E. coli en ciertas condiciones) no fermentan la glucosa para formar lactato, sino que la fermentan para formar etanol y CO2 . La reacción general se puede ver a continuación:
- Glucosa + 2 ADP + 2 Pi → 2 etanol + 2 CO 2 + 2 ATP + 2 H 2 O [38]
En la levadura [39] y en muchas bacterias , la alcohol deshidrogenasa desempeña un papel importante en la fermentación: el piruvato resultante de la glucólisis se convierte en acetaldehído y dióxido de carbono , y luego el acetaldehído se reduce a etanol por una alcohol deshidrogenasa llamada ADH1. El propósito de este último paso es la regeneración de NAD + , para que la glucólisis generadora de energía pueda continuar. Los humanos explotan este proceso para producir bebidas alcohólicas, dejando que la levadura fermente varias frutas o granos. La levadura puede producir y consumir su propio alcohol.
La principal alcohol deshidrogenasa de la levadura es más grande que la humana, y consta de cuatro subunidades en lugar de dos. También contiene zinc en su sitio catalítico. Junto con las alcohol deshidrogenasas que contienen zinc de los animales y los humanos, estas enzimas de las levaduras y de muchas bacterias forman la familia de las alcohol deshidrogenasas de "cadena larga". [ cita requerida ]
La levadura de cerveza también tiene otra alcohol deshidrogenasa, la ADH2 , que evolucionó a partir de una versión duplicada del cromosoma que contiene el gen ADH1. La levadura utiliza la ADH2 para convertir el etanol en acetaldehído y se expresa solo cuando la concentración de azúcar es baja. Tener estas dos enzimas permite a la levadura producir alcohol cuando el azúcar es abundante (y este alcohol luego mata a los microbios competidores) y luego continuar con la oxidación del alcohol una vez que el azúcar y la competencia han desaparecido. [40]
Plantas
En las plantas, la ADH cataliza la misma reacción que en la levadura y las bacterias para garantizar que haya un suministro constante de NAD + . El maíz tiene dos versiones de ADH: ADH1 y ADH2, Arabidopsis thaliana contiene solo un gen ADH. La estructura de la ADH de Arabidopsis está conservada en un 47%, en relación con la ADH del hígado de caballo. Sin embargo, los residuos estructural y funcionalmente importantes, como los siete residuos que proporcionan ligandos para los átomos de zinc catalíticos y no catalíticos, se conservan, lo que sugiere que las enzimas tienen una estructura similar. [41] La ADH se expresa constitutivamente en niveles bajos en las raíces de plantas jóvenes cultivadas en agar. Si las raíces carecen de oxígeno, la expresión de ADH aumenta significativamente. [42] Su expresión también aumenta en respuesta a la deshidratación, a las bajas temperaturas y al ácido abscísico , y juega un papel importante en la maduración de la fruta, el desarrollo de las plántulas y el desarrollo del polen. [43] Las diferencias en las secuencias de ADH en diferentes especies se han utilizado para crear filogenias que muestran cuán estrechamente relacionadas están las diferentes especies de plantas. [44] Es un gen ideal para usar debido a su tamaño conveniente (2-3 kb de longitud con una secuencia codificante de ≈1000 nucleótidos) y bajo número de copias. [43]
Que contiene hierro
| Alcohol deshidrogenasa que contiene hierro | |||||||||
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 complejo de glicerol deshidrogenasa de bacillus stearothermophilus con glicerol | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Fe-ADH | ||||||||
| Pfam | PF00465 | ||||||||
| Clan Pfam | CL0224 | ||||||||
| Interprofesional | IPR001670 | ||||||||
| PROSITIO | PDOC00059 | ||||||||
| SCOP2 | 1jqa / ALCANCE / SUPFAM | ||||||||
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Una tercera familia de alcohol deshidrogenasas, no relacionada con las dos anteriores, son las que contienen hierro . Se encuentran en bacterias y hongos. En comparación con las enzimas de las familias anteriores, estas enzimas son sensibles al oxígeno. [ cita requerida ] Los miembros de la familia de alcohol deshidrogenasas que contienen hierro incluyen:
- Alcohol deshidrogenasa 4 de Saccharomyces cerevisiae (gen ADH4) [45]
- Alcohol deshidrogenasa 2 de Zymomonas mobilis (gen adhB) [46]
- Propanediol oxidorreductasa EC 1.1.1.77 de Escherichia coli (gen fucO), [47] una enzima involucrada en el metabolismo de la fucosa y que también parece conteneriones ferrosos .
- Butanol deshidrogenasas dependientes de NADPH y NADH de Clostridium acetobutylicum EC 1.1.1.- (genes adh1, bdhA y bdhB), [48] enzimas que tienen actividad utilizando butanol y etanol como sustratos .
- E. coli adhE, [49] una enzima dependiente de hierro que alberga tres actividades diferentes: alcohol deshidrogenasa, acetaldehído deshidrogenasa (acetilante) EC 1.2.1.10 y piruvato-formiato-liasa desactivasa.
- Glicerol deshidrogenasa bacteriana EC 1.1.1.6 (gen gldA o dhaD). [50]
- Clostridium kluyveri NAD-dependiente 4-hidroxibutirato deshidrogenasa (4hbd) EC 1.1.1.61
- 1,3-propanodiol deshidrogenasa EC 1.1.1.202 (gen dhaT) de Citrobacter freundii y Klebsiella pneumoniae
- Metanol deshidrogenasa dependiente de NAD de Bacillus methanolicus EC 1.1.1.244 [51]
- Proteína eutG de utilización de etanolamina por E. coli y Salmonella typhimurium .
- Proteína hipotética yiaY de E. coli .
Otros tipos
Otra clase de alcohol deshidrogenasas pertenece a las quinoenzimas y requiere cofactores quinoides (por ejemplo, pirroloquinolina quinona, PQQ) como aceptores de electrones unidos a la enzima. Un ejemplo típico de este tipo de enzima es la metanol deshidrogenasa de las bacterias metilotróficas.
Aplicaciones
En la biotransformación, las alcohol deshidrogenasas se utilizan a menudo para la síntesis de estereoisómeros enantioméricamente puros de alcoholes quirales. A menudo, se puede lograr una alta quimio- y enantioselectividad. Un ejemplo es la alcohol deshidrogenasa de Lactobacillus brevis ( Lb ADH), que se describe como un biocatalizador versátil. [52] La alta quimioespecificidad se ha confirmado también en el caso de sustratos que presentan dos sitios redox potenciales. Por ejemplo , el cinamaldehído presenta tanto un doble enlace alifático como una función aldehído. A diferencia de los catalizadores convencionales, las alcohol deshidrogenasas pueden actuar selectivamente solo sobre este último, produciendo exclusivamente alcohol cinamílico . [53]
En las pilas de combustible, las alcohol deshidrogenasas se pueden utilizar para catalizar la descomposición del combustible para una pila de combustible de etanol . Los científicos de la Universidad de Saint Louis han utilizado alcohol deshidrogenasa soportado en carbono con poli( verde de metileno ) como ánodo, con una membrana de nafion , para lograr aproximadamente 50 μA / cm 2 . [54]
En 1949, E. Racker definió una unidad de actividad de alcohol deshidrogenasa como la cantidad que causa un cambio en la densidad óptica de 0,001 por minuto en las condiciones estándar de ensayo . [55] Recientemente, la definición internacional de unidad enzimática (UE) ha sido más común: una unidad de alcohol deshidrogenasa convertirá 1,0 μmol de etanol en acetaldehído por minuto a pH 8,8 a 25 °C. [56]
Importancia clínica
Alcoholismo
Se han realizado estudios que muestran que las variaciones en la ADH que influyen en el metabolismo del etanol tienen un impacto en el riesgo de dependencia del alcohol. [8] [9] [10] [11] [57] El efecto más fuerte se debe a las variaciones en la ADH1B que aumentan la velocidad a la que el alcohol se convierte en acetaldehído. Una de estas variantes es más común en individuos del este de Asia y Oriente Medio, otra es más común en individuos de África. [9] Ambas variantes reducen el riesgo de alcoholismo, pero los individuos pueden volverse alcohólicos a pesar de eso. Los investigadores han detectado tentativamente algunos otros genes asociados con el alcoholismo , y saben que debe haber muchos más por descubrir. [58] La investigación continúa para identificar los genes y su influencia en el alcoholismo. [ cita requerida ]
Dependencia de drogas
La dependencia de drogas es otro problema asociado con la ADH, que los investigadores creen que podría estar vinculado al alcoholismo. Un estudio en particular sugiere que la dependencia de drogas tiene siete genes de ADH asociados con ella, sin embargo, es necesario realizar más investigaciones. [59] La dependencia del alcohol y otras dependencias de drogas pueden compartir algunos factores de riesgo, pero debido a que la dependencia del alcohol a menudo es comórbida con otras dependencias de drogas, la asociación de la ADH con las otras dependencias de drogas puede no ser causal. [ cita requerida ]
Envenenamiento
El fomepizol , un fármaco que inhibe competitivamente la alcohol deshidrogenasa, se puede utilizar en el contexto de la toxicidad aguda por metanol [60] o etilenglicol [61] . Esto evita la conversión del metanol o etilenglicol en sus metabolitos tóxicos (como ácido fórmico , formaldehído o glicolato ). El mismo efecto también se logra a veces con etanol , nuevamente mediante la inhibición competitiva de la ADH. [ cita requerida ]
Metabolismo de fármacos
La hidroxizina se descompone en su metabolito activo cetirizina por acción de la alcohol deshidrogenasa. Otros fármacos con grupos alcohólicos pueden metabolizarse de forma similar, siempre que el impedimento estérico no impida que el alcohol alcance el sitio activo. [62]
Véase también
- Alcohol deshidrogenasa (NAD(P)+)
- Aldehído deshidrogenasa
- Oxidorreductasa
- Contenido de alcohol en sangre para tasas de metabolismo
Referencias
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Enlaces externos
- PDBsum tiene enlaces a estructuras tridimensionales de varias alcohol deshidrogenasas contenidas en el Banco de Datos de Proteínas
- ExPASy contiene enlaces a las secuencias de alcohol deshidrogenasa en Swiss-Prot , a una búsqueda bibliográfica en Medline sobre la enzima y a entradas en otras bases de datos.
- PDBe-KB proporciona una descripción general de toda la información de estructura disponible en el PDB para la alcohol deshidrogenasa 1A.
- PDBe-KB proporciona una descripción general de toda la información de estructura disponible en el PDB para la alcohol deshidrogenasa 1B.
- PDBe-KB proporciona una descripción general de toda la información de estructura disponible en el PDB para la alcohol deshidrogenasa 1C.
- PDBe-KB proporciona una descripción general de toda la información de estructura disponible en el PDB para la alcohol deshidrogenasa 4.
- PDBe-KB proporciona una descripción general de toda la información de estructura disponible en el PDB para la alcohol deshidrogenasa clase 3.
