Acidófilo

Organismos que prosperan en condiciones altamente ácidas

Los acidófilos u organismos acidófilos son aquellos que prosperan en condiciones altamente ácidas (generalmente a un pH de 5,0 o inferior [1] ). Estos organismos se pueden encontrar en diferentes ramas del árbol de la vida , incluidas Archaea , Bacteria [2] y Eukarya .

Ejemplos

Una lista de estos organismos incluye:

Arqueas

Bacteria

Eucariota

Mecanismos de adaptación a ambientes ácidos

La mayoría de los organismos acidófilos han desarrollado mecanismos extremadamente eficientes para bombear protones fuera del espacio intracelular con el fin de mantener el citoplasma a un pH neutro o cercano a él. Por lo tanto, las proteínas intracelulares no necesitan desarrollar estabilidad ácida a través de la evolución. Sin embargo, otros acidófilos, como Acetobacter aceti , tienen un citoplasma acidificado que obliga a casi todas las proteínas del genoma a desarrollar estabilidad ácida. [8] Por esta razón, Acetobacter aceti se ha convertido en un recurso valioso para comprender los mecanismos por los cuales las proteínas pueden alcanzar la estabilidad ácida.

Los estudios de proteínas adaptadas a pH bajo han revelado algunos mecanismos generales por los cuales las proteínas pueden lograr estabilidad ácida. En la mayoría de las proteínas estables a los ácidos (como la pepsina y la proteína soxF de Sulfolobus acidocaldarius ), hay una sobreabundancia de residuos ácidos que minimiza la desestabilización a pH bajo inducida por una acumulación de carga positiva. Otros mecanismos incluyen la minimización de la accesibilidad de los residuos ácidos al solvente o la unión de cofactores metálicos. En un caso especializado de estabilidad ácida, se demostró que la proteína NAPasa de Nocardiopsis alba había reubicado los puentes salinos sensibles a los ácidos lejos de las regiones que desempeñan un papel importante en el proceso de desdoblamiento. En este caso de estabilidad cinética de los ácidos, la longevidad de la proteína se logra en un amplio rango de pH, tanto ácido como básico.

Véase también

Referencias

  1. ^ Jin, Qusheng; Kirk, Matthew F. (1 de mayo de 2018). "El pH como control primario en microbiología ambiental: 1. Perspectiva termodinámica". Frontiers in Environmental Science . 6 : 21. doi : 10.3389/fenvs.2018.00021 . ISSN  2296-665X.
  2. ^ Becker, A., Tipos de bacterias que viven en pH ácido". Recuperado el 10 de mayo de 2017.
  3. ^ abc Dworkin M, Falkow S (2006). Los procariotas: un manual sobre la biología de las bacterias.
  4. ^ Singh OV (2012). Extremófilos: recursos sostenibles e implicaciones biotecnológicas . John Wiley & Sons . Págs. 76-79. ISBN. 978-1-118-10300-5.
  5. ^ Quaiser, Achim; Ochsenreiter, Torsten; Lanz, Christa; Schuster, Stephan C.; Treusch, Alexander H.; Eck, Jürgen; Schleper, Christa (27 de agosto de 2003). "Las acidobacterias forman un grupo coherente pero altamente diverso dentro del dominio bacteriano: evidencia de la genómica ambiental". Microbiología molecular . 50 (2): 563–575. doi :10.1046/j.1365-2958.2003.03707.x. PMID  14617179. S2CID  25162803.
  6. ^ Pettipher GL; Osmundson ME; Murphy JM (marzo de 1997). "Métodos para la detección y enumeración de Alicyclobacillus acidoterrestris e investigación del crecimiento y la producción de olores en jugos de frutas y bebidas que contienen jugo de frutas". Letters in Applied Microbiology . 24 (3): 185–189. doi :10.1046/j.1472-765X.1997.00373.x. PMID  9080697. S2CID  6976998.
  7. ^ abc Rawlings, Douglas; Johnson, D. Barrie. "Acidofilos eucariotas". Enciclopedia del sistema de soporte vital (EOLSS) . Eolss Publishers. Archivado desde el original el 13 de octubre de 2014. Consultado el 3 de febrero de 2014 .
  8. ^ Menzel, U.; Gottschalk, G. (1985). "El pH interno de Acetobacterium wieringae y Acetobacter aceti durante el crecimiento y la producción de ácido acético". Arch Microbiol . 143 (1): 47–51. Bibcode :1985ArMic.143...47M. doi :10.1007/BF00414767. S2CID  6477488.

Lectura adicional

  • Cooper, JB; Khan, G.; Taylor, G.; Tickle, IJ; Blundell, TL (julio de 1990). "Análisis de rayos X de proteinasas aspárticas. II. Estructura tridimensional de la forma cristalina hexagonal de la pepsina porcina a una resolución de 2,3 A". J Mol Biol . 214 (1): 199–222. doi :10.1016/0022-2836(90)90156-G. PMID  2115088.
  • Bonisch, H.; Schmidt, CL; Schafer, G.; Ladenstein, R. (junio de 2002). "La estructura del dominio soluble de una proteína de hierro-azufre de Rieske arqueal con una resolución de 1,1 A". J Mol Biol . 319 (3): 791–805. doi :10.1016/S0022-2836(02)00323-6. PMID  12054871.
  • Schafer, K; Magnusson, U; Scheffel, F; Schiefner, A; Sandgren, MO; Diederichs, K; Welte, W; Hülsmann, A; Schneider, E; Mowbray, SL (enero de 2004). "Las estructuras de rayos X de la proteína de unión a maltosa-maltodextrina de la bacteria termoacidofílica Alicyclobacillus acidocaldarius proporcionan información sobre la estabilidad ácida de las proteínas". Journal of Molecular Biology . 335 (1): 261–74. doi :10.1016/j.jmb.2003.10.042. PMID  14659755.
  • Walter, RL; Ealick, SE; Friedman, AM; Blake, RC 2nd; Proctor, P.; Shoham, M. (noviembre de 1996). "Estructura cristalina de rusticyanina por difracción anómala de longitud de onda múltiple (MAD): una cupredoxina altamente oxidante con estabilidad ácida extrema". J Mol Biol . 263 (5): 730–51. doi : 10.1006/jmbi.1996.0612 . PMID  8947572.{{cite journal}}: CS1 maint: nombres numéricos: lista de autores ( enlace )
  • Botuyan, MV; Toy-Palmer, A.; Chung, J.; Blake, RC 2nd; Beroza, P.; Case, DA; Dyson, HJ (1996). "Estructura de la solución de RMN de rusticyanina Cu(I) de Thiobacillus ferrooxidans: base estructural para la estabilidad ácida extrema y el potencial redox". J Mol Biol . 263 (5): 752–67. doi :10.1006/jmbi.1996.0613. PMID  8947573.{{cite journal}}: CS1 maint: nombres numéricos: lista de autores ( enlace )
  • Kelch, BA; Eagen, KP; Erciyas, FP; Humphris, EL; Thomason, AR; Mitsuiki, S.; Agard, DA (mayo de 2007). "Exploración estructural y mecanicista de la resistencia a los ácidos: la estabilidad cinética facilita la evolución del comportamiento extremófilo". J Mol Biol . 368 (3): 870–883. CiteSeerX  10.1.1.79.3711 . doi :10.1016/j.jmb.2007.02.032. PMID  17382344.
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